Pencernaan karbohidrat

Karbohidrat makanan, norma dan prinsip penjatahan keperluan makanan harian mereka. Peranan biologi.

Makanan manusia terutamanya mengandungi polisakarida - pati, selulosa tumbuhan, dalam jumlah yang lebih kecil - glikogen haiwan. Sukrosa berasal dari tanaman, terutama bit gula, tebu.Laktosa berasal dari susu mamalia (hingga 5% laktosa dalam susu lembu, dan hingga 8% dalam susu manusia). Buah-buahan, madu, jus mengandungi sejumlah kecil glukosa dan fruktosa. Maltose terdapat dalam malt, bir.

Karbohidrat makanan terutamanya sumber monosakarida, terutama glukosa, untuk tubuh manusia. Beberapa polisakarida: selulosa, pektin, dekstran, praktis tidak dicerna pada manusia, di saluran gastrointestinal mereka berfungsi sebagai penyerap (menghilangkan kolesterol, asid hempedu, toksin, dll.), Diperlukan untuk merangsang motilitas usus dan pembentukan mikroflora normal..

Karbohidrat adalah komponen penting makanan; mereka membentuk 75% jisim makanan dan memberikan lebih dari 50% kalori yang diperlukan. Pada orang dewasa, keperluan harian untuk karbohidrat adalah 400 g / hari, dalam selulosa dan pektin hingga 10-15 g / hari. Sebaiknya makan polisakarida yang lebih kompleks dan kurang monosugar.

Pencernaan karbohidrat

Pencernaan adalah proses hidrolisis zat ke bentuknya yang dapat diasimilasi. Pencernaan berlaku: 1) Intraselular (dalam lisosom); 2) Ekstraselular (di saluran pencernaan): a) perut (jauh); b) parietal (kenalan).

Pencernaan karbohidrat dalam rongga mulut (rongga)
Di rongga mulut, makanan dihancurkan dengan mengunyah dan dibasahi dengan air liur. Air liur adalah 99% air dan biasanya mempunyai pH 6.8. Di dalam air liur, terdapat α-amilase endoglikosidase (α-1,4-glikosidase), yang memecah ikatan α-1,4-glikosidik dalaman dalam kanji dengan pembentukan serpihan besar - dekstrin dan sebilangan kecil maltosa dan isomaltosa.


Pencernaan karbohidrat di dalam perut (rongga)
Tindakan amilase air liur berhenti di persekitaran berasid (pH

Pencernaan karbohidrat dalam usus kecil (rongga dan parietal)
Di dalam duodenum, kandungan asid dalam perut dineutralkan oleh jus pankreas (pH 7.5-8.0 kerana bikarbonat). Α-amilase pankreas memasuki usus dengan jus pankreas. Endoglikosidase ini menghidrolisis ikatan α-1,4-glikosidik dalaman dalam kanji dan dekstrin dengan pembentukan maltosa (2 residu glukosa terikat oleh ikatan α-1,4-glikosidik), isomaltosa (2 residu glukosa terikat oleh pautan α-1,6-glikosidik ) dan oligosakarida yang mengandungi 3-8 residu glukosa yang dihubungkan oleh ikatan α-1,4- dan α-1,6-glikosidik.

Pencernaan maltosa, isomaltosa dan oligosakarida berlaku di bawah pengaruh enzim tertentu - exoglycosidases, yang membentuk kompleks enzimatik. Kompleks ini terletak di permukaan sel epitelium usus kecil dan melakukan pencernaan parietal.

Kompleks sukrosa-isomaltase terdiri daripada 2 peptida dan mempunyai struktur domain. Dari peptida pertama, sitoplasma, transmembran (membetulkan kompleks pada membran enterosit) dan domain pengikat dan subunit isomaltase terbentuk. Yang kedua, subunit sukrosa. Subunit sukrosa menghidrolisis ikatan α-1,2-glikosid dalam sukrosa, subunit isomaltase menghidrolisis ikatan α-1,6-glikosidik dalam isomaltosa, ikatan α-1,4-glikosid pada maltosa dan maltotriosis. Kompleks ini banyak terdapat di jejunum, kurang di bahagian usus proksimal dan distal.

Kompleks glikamilase mengandungi dua subunit pemangkin yang mempunyai perbezaan kecil dalam kekhususan substrat. Menghidrolisis ikatan α-1,4-glikosidik dalam oligosakarida (dari hujung pengurangan) dan pada maltosa. Aktiviti paling besar di bahagian bawah usus kecil.

Kompleks β-glikosidase (laktase) adalah glikoprotein yang menghidrolisis ikatan β-1,4-glikosid dalam laktosa. Aktiviti laktase bergantung pada usia. Pada janin, ia meningkat terutamanya pada akhir kehamilan dan kekal pada tahap tinggi hingga usia 5-7 tahun. Kemudian aktiviti laktase menurun, berjumlah 10% pada orang dewasa tahap aktiviti ciri kanak-kanak.

Trehalase adalah kompleks glikosidase yang menghidrolisis ikatan α-1,1-glikosidik antara glukosa dalam trehalosa, disakarida kulat.

Pencernaan karbohidrat berakhir dengan pembentukan monosakarida - terutamanya glukosa, kurang fruktosa dan galaktosa terbentuk, bahkan kurang - mannose, xylose dan arabinose.

Penyerapan karbohidrat
Monosakarida diserap oleh sel epitelium jejunum dan ileum. Pengangkutan monosakarida ke dalam sel-sel mukosa usus dapat dilakukan melalui penyebaran (ribosa, xilosa, arabinosa), difasilitasi oleh penyebaran menggunakan protein pembawa (fruktosa, galaktosa, glukosa), dan melalui pengangkutan aktif sekunder (galaktosa, glukosa). Pengangkutan galaktosa dan glukosa aktif sekunder dari lumen usus ke enterosit dilakukan secara simport dengan Na +. Melalui protein pembawa, Na + bergerak di sepanjang kecerunan kepekatannya dan membawa karbohidrat dengannya terhadap kecerunan kepekatannya. Kecerunan kepekatan Na + dibuat oleh Na + / K + -ATPase.


Pada kepekatan glukosa yang rendah di lumen usus, ia diangkut ke dalam enterosit hanya dengan pengangkutan aktif, dan pada kepekatan tinggi oleh pengangkutan aktif dan difasilitasi oleh penyebaran. Kadar penyerapan: galaktosa> glukosa> fruktosa> monosakarida lain. Monosakarida keluar dari enterosit ke arah kapilari darah dengan cara difusi yang difasilitasi - melalui protein pembawa.

Tarikh penerbitan: 2015-11-01; Baca: 2114 | Pelanggaran Hak Cipta Halaman

Protein lemak karbohidrat. rujukan

PROTEIN - polimer yang terdiri daripada asid amino yang dihubungkan oleh ikatan peptida.

Di saluran pencernaan, protein dibahagikan kepada asid amino dan polipeptida sederhana, dari mana sel-sel tertentu kemudian disintesis oleh sel-sel dari pelbagai tisu dan organ, khususnya hati. Protein disintesis digunakan untuk memulihkan kerosakan dan pertumbuhan sel baru, sintesis enzim dan hormon.

Fungsi Protein:

1. Bahan binaan utama dalam badan.
2. Adakah pembawa vitamin, hormon, asid lemak dan bahan lain..
3. Memastikan fungsi normal sistem imun.
4. Berikan keadaan "alat keturunan".
5. Adakah pemangkin semua reaksi metabolik biokimia badan.

Tubuh manusia dalam keadaan normal (dalam keadaan di mana tidak ada keperluan untuk mengisi kekurangan asid amino kerana pemecahan serum dan protein selular) praktikalnya tidak mempunyai rizab protein (rizab - 45 g: 40 g pada otot, 5 g dalam darah dan hati), oleh itu, satu-satunya sumber pengisian semula dari asid amino dari mana protein tubuh disintesis, hanya protein makanan yang dapat berfungsi.

Tidak kira spesifisiti spesies, semua struktur protein yang pelbagai mengandungi hanya 20 asid amino.

Terdapat asid amino khas (disintesis dalam badan) dan asid amino penting (tidak boleh disintesis dalam badan, dan oleh itu mesti dimakan). Asid amino penting termasuk: valine, isoleucine, leucine, lysine, methionine, threonine, tryptophan, phenylalanine.

Kekurangan asid amino penting dalam makanan membawa kepada gangguan metabolisme protein.

Asid amino penting ialah valine, leucine, isoleucine, threonine, methionine, phenylalanine, tryptophan, cysteine, sangat diperlukan - arginine dan histidine. Seseorang menerima semua asid amino ini hanya dengan makanan..

Asid amino yang diganti juga diperlukan untuk kehidupan manusia, tetapi ia dapat disintesis dalam tubuh daripada produk metabolisme karbohidrat dan lipid. Ini termasuk glikol, alanin, sistein, asid glutamat dan aspartik, tirosin, prolin, serin, glisin; boleh ditukar dengan syarat - arginine dan histidine.

Protein yang mengandungi set lengkap asid amino penting disebut lengkap dan mempunyai nilai biologi maksimum (daging, ikan, telur, kaviar, susu, cendawan, kentang).

Protein di mana tidak ada satu asid amino penting atau jika ia terkandung dalam jumlah yang tidak mencukupi disebut inferior (protein tumbuhan). Dalam hal ini, untuk memenuhi kebutuhan akan asam amino, yang paling rasional adalah makanan bervariasi dengan keunggulan protein hewani.

Selain fungsi utama protein - protein sebagai bahan plastik, ia juga dapat digunakan sebagai sumber tenaga dengan kekurangan zat lain (karbohidrat dan lemak). Semasa mengoksidasi 1 g protein, kira-kira 4.1 kcal dilepaskan.

Dengan pengambilan protein yang berlebihan dan keperluan berlebihan, mereka boleh berubah menjadi karbohidrat dan lemak. Pengambilan protein yang berlebihan menyebabkan kelebihan hati dan buah pinggang yang terlibat dalam peneutralan dan penghapusan metabolitnya. Risiko reaksi alergi meningkat. Proses membusuk di usus dipergiat - gangguan pencernaan di dalam usus.

Kekurangan protein dalam makanan membawa kepada kesan kelaparan protein - keletihan, degenerasi organ dalaman, edema lapar, apatis, penurunan daya tahan tubuh terhadap tindakan faktor persekitaran yang merosakkan, kelemahan otot, gangguan fungsi sistem saraf pusat dan periferal, gangguan CMC, gangguan perkembangan dalam kanak-kanak.

Keperluan harian protein adalah 1 g / kg berat badan, dengan syarat terdapat kandungan asid amino penting yang mencukupi (contohnya, apabila mengambil kira-kira 30 g protein haiwan), orang tua dan kanak-kanak - 1.2-1.5 g / kg, dengan kerja keras, pertumbuhan otot - 2 g / kg.

FATS (lipid) - sebatian organik yang terdiri daripada gliserol dan asid lemak.

Fungsi lemak dalam badan:

• adalah sumber tenaga yang paling penting. Semasa pengoksidaan 1 g bahan, jumlah maksimum tenaga dibebaskan berbanding dengan pengoksidaan protein dan karbohidrat. Kerana pengoksidaan lemak neutral, 50% daripada semua tenaga dalam badan terbentuk;

• adalah komponen elemen struktur sel - nukleus, sitoplasma, membran;

• disimpan di dalam tisu subkutan, melindungi tubuh dari kehilangan haba, dan organ dalaman di sekitarnya - dari kerosakan mekanikal.

Terdapat lemak neutral (triacylglycerols), fosfolipid, steroid (kolesterol).

Lemak netral yang diterima dari makanan dipecah menjadi gliserol dan asid lemak. Bahan-bahan ini diserap - melalui dinding usus kecil, kembali berubah menjadi lemak dan memasuki limfa dan darah. Darah mengangkut lemak ke tisu, di mana ia digunakan sebagai bahan tenaga dan plastik. Lipid adalah sebahagian daripada struktur sel.

Tahap asid lemak dalam badan diatur oleh pemendapannya (pemendapan) dalam tisu adiposa dan pembebasannya. Ketika kadar glukosa darah meningkat, asid lemak di bawah pengaruh insulin disimpan dalam tisu adiposa.

Pelepasan asid lemak dari tisu adiposa dirangsang oleh adrenalin, glukagon dan hormon pertumbuhan, dan dihambat oleh insulin..

Lemak, sebagai bahan bertenaga, digunakan terutamanya ketika melakukan kerja fizikal jangka panjang dengan intensiti sederhana dan sederhana (bekerja dalam mod produktiviti aerobik organisma). Pada permulaan aktiviti otot, terutamanya karbohidrat digunakan, tetapi apabila simpanannya menurun, pengoksidaan lemak bermula..

Metabolisme lipid berkait rapat dengan metabolisme protein dan karbohidrat. Karbohidrat dan protein yang berlebihan ditukar menjadi lemak. Semasa berpuasa, lemak, pecah, berfungsi sebagai sumber karbohidrat.

Keperluan harian untuk lemak adalah 25-30% daripada jumlah kalori. Keperluan harian asid lemak penting ialah kira-kira 10 g.

Asid lemak adalah produk utama hidrolisis lipid dalam usus. Peranan besar dalam penyerapan asid lemak dimainkan oleh hempedu dan sifat pemakanan.

Asid lemak penting yang tidak disintesis oleh badan termasuk asid oleik, linoleat, linolenik dan arakidik (keperluan harian 10-12 g).

Asid linoleat dan lonolenik terdapat dalam lemak sayuran, asid arakidik - hanya pada haiwan.

Kekurangan asid lemak penting menyebabkan gangguan fungsi ginjal, gangguan kulit, kerosakan sel, gangguan metabolik. Lebihan asid lemak penting menyebabkan peningkatan keperluan untuk tokoferol (vitamin E).

KARBOHIDRAT - sebatian organik yang terkandung dalam semua tisu badan dalam bentuk bebas dalam sebatian dengan lipid dan protein dan yang merupakan sumber tenaga utama.

Fungsi karbohidrat dalam badan:

• Mereka adalah sumber tenaga langsung untuk tubuh.

• Mengambil bahagian dalam proses metabolik plastik.

• Mereka adalah sebahagian daripada struktur protoplasma, subselular dan selular, melakukan fungsi pendukung untuk sel.

Karbohidrat dibahagikan kepada 3 kelas utama: monosakarida, disakarida dan polisakarida.

Monosakarida - karbohidrat yang tidak dapat dipecah menjadi bentuk yang lebih sederhana (glukosa, fruktosa).

Disakarida adalah karbohidrat yang, apabila dihidrolisis, menghasilkan dua molekul monosugar (sukrosa, laktosa).

Polisakarida adalah karbohidrat yang, apabila dihidrolisis, menghasilkan lebih daripada enam molekul monosakarida (kanji, glikogen, serat).

Karbohidrat harus menyumbang hingga 50-60% daripada nilai tenaga diet.

Di saluran pencernaan, polisakarida (pati, glikogen; serat dan pektin di dalam usus tidak dicerna) dan disakarida, di bawah pengaruh enzim, dipecah menjadi monosakarida (glukosa dan fruktosa), yang diserap ke dalam aliran darah. Sebilangan besar monosakarida memasuki hati dan otot dan berfungsi sebagai bahan untuk pembentukan glikogen.

Di hati dan otot, glikogen disimpan dalam simpanan. Sebagaimana perlu, glikogen digerakkan dari depot dan diubah menjadi glukosa, yang memasuki tisu dan digunakan oleh mereka dalam proses kehidupan.

Kandungan glikogen di hati adalah 150-200 g.

Produk pemecahan protein dan lemak sebahagiannya dapat ditukar menjadi glikogen di hati. Karbohidrat berlebihan ditukar menjadi lemak dan disimpan di depot lemak..

Kira-kira 70% karbohidrat makanan dioksidakan dalam tisu ke air dan karbon dioksida..

Karbohidrat digunakan oleh badan sama ada sebagai sumber haba langsung (glukosa - 6 - fosfat) atau sebagai simpanan tenaga (glikogen);
Karbohidrat utama - gula, kanji, serat - terdapat dalam makanan tumbuhan, keperluan harian yang mana pada manusia adalah sekitar 500 g (keperluan minimum 100-150 g / hari).

Dengan kekurangan karbohidrat, penurunan berat badan, keupayaan berkurang untuk bekerja, gangguan metabolik, mabuk badan berkembang.
Pengambilan karbohidrat yang berlebihan boleh menyebabkan kegemukan, perkembangan proses fermentasi dalam usus, peningkatan alergi badan, dan diabetes.

Bahan disediakan berdasarkan maklumat dari sumber terbuka

Proses pencernaan karbohidrat

Di dalam tubuh manusia, karbohidrat terkumpul dalam bentuk glikogen. Depot bahan ini tertumpu terutamanya pada otot dan hati [1]. Tetapi untuk mewujudkan bekalannya memerlukan asimilasi gula sederhana dan kompleks.

Proses pencernaan karbohidrat bermula di rongga mulut, di mana air liur [2], menyelimuti gumpalan makanan, mempengaruhi beberapa karbohidrat berat molekul tinggi dengan rembesan enzimatik. Rasa manis sakarida merangsang reseptor yang sesuai, yang seterusnya menyumbang kepada pelarut dalam jumlah yang banyak. Pada tahap ini, hanya sebahagian kecil karbohidrat yang mengalami denaturasi yang ketara..

Pada peringkat kedua, dalam perut, proses hidrolisis kandungan ditangguhkan kerana persekitaran berasid di organ, di mana enzim air liur kehilangan aktivitinya. Walau bagaimanapun, polisakarida menyerap air dan peningkatan ukuran (membengkak), yang bagi seseorang tercermin dalam bentuk rasa kenyang dan kehilangan selera makan. Reaksi ini telah meluas dalam program diet untuk mengurangkan berat badan..

Pada peringkat seterusnya, usus kecil mempunyai semua syarat yang diperlukan untuk pemecahan sebatian karbohidrat. Jus usus dan pankreas kaya dengan enzim yang secara aktif melarutkan ikatan khusus antara molekul. Medium alkali yang lemah lebih baik untuk pemangkin protein, yang melanggar organisasi karbohidrat kompleks setelah menerima jumlah maksimum bahan untuk penyerapan [3]. Oleh itu, hidrolisis dalam usus kecil membawa karbohidrat ke tahap monosakarida.

Komponen makanan yang tidak tersekat, seperti serat [4], dikirim ke usus besar, di mana mereka diperam oleh mikroflora "tempatan". Kemudian mereka membentuk najis dan dikeluarkan. Kami akan bercakap mengenai bahan yang tidak dicerna di bawah..

Adapun monosakarida yang dicerna, ketika masuk ke dalam darah, mereka (galaktosa, fruktosa) dikirim ke hati, di mana mereka diubah menjadi glukosa. Dan sama ada ia digunakan sebagai substrat untuk otot yang berfungsi, atau ia masuk ke simpanan glikogen pada tulang, otak, hati dan ginjal (hingga 20% daripada jumlah monosakarida dimakan), jika tubuh dalam keadaan rehat. Bahagian lain dari zat ini disebarkan dengan aliran darah ke organ dan tisu, bergantung pada keperluannya. Glukosa terutamanya terlibat dalam membekalkan tenaga ke kawasan penting, jika tidak, ia terlibat dalam pembentukan lipid dan pengubahsuaiannya. Dalam hal ini, kepekatannya dalam darah berubah-ubah. Tetapi pada nilai rendah, peralihan glikogen hati terbalik disebabkan. Monosakarida yang berlebihan dalam aliran darah disaring dan diserap semula oleh buah pinggang. Tubuh yang sihat mengekalkan jumlah glukosa dalam darah pada tahap yang sama. Angka ini lebih kurang 100 ± 20 mg%.

[1] Hati dapat disimpan dalam karbohidrat (glikogen) dalam jumlah 10% dari beratnya. Semasa aktiviti fizikal atau keadaan buruk yang lain, kepekatan bahan dikurangkan menjadi 0.2%. Pada otot, kandungannya turun naik sekitar 2%.

[2] Rembesan air liur mengandungi enzim α-amilase dan maltase.

[3] Di usus kecil, α-amilase pankreas pada tahap pertama melarutkan kanji kepada dekstrin (molekul kurang kompleks), dan mereka maltosa.

[4] Tidak ada enzim dalam tubuh yang bertindak terhadap sebatian ini..

#Sekta: portal maklumat

Kami menulis artikel mengenai pemakanan, senaman dan gaya hidup sihat berdasarkan kajian saintifik.

Penyerapan protein, lemak, karbohidrat. Beban glisemik.

Ada yang percaya bahawa karbohidrat, lemak dan protein selalu diserap sepenuhnya oleh badan. Ramai orang berpendapat bahawa betul-betul semua kalori yang terdapat di dalam pinggannya (dan, tentu saja, dikira) akan masuk ke dalam darah dan meninggalkan tanda di dalam badan. Sebenarnya, semuanya berbeza. Mari kita lihat asimilasi setiap makronutrien secara berasingan.

Pencernaan (asimilasi) adalah gabungan proses mekanik dan biokimia kerana makanan yang diserap oleh seseorang diubah menjadi bahan yang diperlukan untuk fungsi tubuh.

Proses pencernaan biasanya bermula di mulut, setelah itu makanan yang dikunyah memasuki perut, di mana ia menjalani pelbagai rawatan biokimia (terutamanya protein diproses pada tahap ini). Proses ini berlanjutan di usus kecil, di mana, di bawah pengaruh pelbagai enzim makanan, karbohidrat diubah menjadi glukosa, lipid dipecah menjadi asid lemak dan monogliserida, dan protein menjadi asam amino. Semua bahan ini, diserap melalui dinding usus, memasuki aliran darah dan dibawa ke seluruh badan..

Penyerapan makronutrien tidak berlangsung berjam-jam dan tidak meregang ke seluruh usus kecil sepanjang 6.5 meter. Penyerapan karbohidrat dan lipid sebanyak 80%, dan protein - sebanyak 50% dilakukan selama 70 sentimeter pertama usus kecil.

Penyerapan karbohidrat

Asimilasi pelbagai jenis karbohidrat berlaku dengan cara yang berbeza, kerana mempunyai struktur kimia yang berbeza. Untuk menggambarkan perbezaan ini dan prinsip pencernaan, langkah-langkah utama untuk karbohidrat sederhana dan kompleks ditunjukkan dalam infografik di bawah.

Bagaimana dan mengapa kadar asimilasi pelbagai karbohidrat berbeza?
Indeks Glikemik (GI) adalah sistem untuk mengklasifikasikan potensi glisemik karbohidrat dalam pelbagai makanan pada skala 1 hingga 100 mengikut berapa banyak mereka menaikkan gula darah setelah mereka dimakan..

Indeks glisemik produk yang tinggi bermaksud bahawa sebagai hasil pencernaannya, peningkatan tahap glukosa dalam darah akan ketara. Indeks glisemik rendah produk menunjukkan bahawa asimilasinya oleh tubuh akan mengubah kandungan glukosa dalam darah sedikit.

Diet makanan rendah GI sangat berkesan untuk penghidap diabetes.

Untuk menentukan indeks glisemik suatu produk, bahagian yang mengandungi 50 g atau 25 g karbohidrat yang akan diasimilasi diambil (iaitu, semua karbohidrat yang tidak dicerna dalam produk tersebut dikurangkan). Produk ini biasanya ditawarkan kepada sekumpulan 8-10 orang yang belum makan sejak semalam (iaitu puasa malam yang diperhatikan). Pengukuran gula darah (menggunakan ujian darah jari) dilakukan pada selang waktu 15-30 minit selama dua jam.

Hasil pengukuran membolehkan anda menghasilkan semula grafik (lihat gambar), di mana seluruh kawasan di bawah lengkung menunjukkan peningkatan jumlah gula dalam darah. Nilai ini dibahagi dengan nombor yang diperoleh dari standard (glukosa atau roti putih) dan didarabkan dengan 100 untuk memperoleh peratusan.

Pada grafik, anda dapat melihat bagaimana produk dengan nilai GI yang berbeza mengubah tahap glukosa (glisemia) dalam darah setelah dimakan. Sarapan pagi dengan indeks glisemik tinggi mempunyai kenaikan glukosa yang tinggi, sarapan dengan GI rendah mempunyai lekuk rata.

Penting untuk diperhatikan bahawa puncak glisemia berlaku pada waktu yang hampir sama untuk semua jenis karbohidrat, tidak kira sama ada komposisi molekulnya kompleks atau sederhana..

Oleh itu, konsep karbohidrat cepat dan lambat yang popular tidak betul. Banyak kajian menunjukkan bahawa dalam teori asal, kadar glukosa dalam darah disalah anggap sebagai kadar pencernaan, yang benar-benar berbeza untuk karbohidrat yang berbeza.

Selama tiga dekad yang lalu, para penyelidik telah mengukur indeks glisemik beberapa ribu makanan..

Penting untuk memahami bahawa indeks glisemik tidak selanjar. Nilainya bergantung pada sejumlah parameter: asal, ragam dan ragam produk (untuk bijirin, buah-buahan), tahap pematangan (untuk buah-buahan), pemprosesan termal dan hidroterma, jenis pemprosesan produk (penghancuran, penggilingan tepung), serta ciri-ciri individu tubuh setiap orang dan faktor lain.

Indeks glisemik makanan tertentu juga bergantung pada makanan yang dimakannya. Minyak zaitun atau sesuatu yang masam, seperti cuka atau jus lemon, dapat memperlambat penukaran pati kepada gula dan dengan itu menurunkan indeks glisemik.

Lihat hanya satu parameter yang tidak masuk akal - adalah perlu untuk mempertimbangkan gambar secara komprehensif.

"Sebilangan makanan (seperti wortel, semangka) memiliki GI yang tinggi, tetapi bahagian standardnya mengandungi begitu sedikit karbohidrat sehingga pengaruh pada gula darah tidak dapat diabaikan. Yang lain (seperti soda manis) mempunyai GI sederhana kerana mengandungi jumlah fruktosa yang mencukupi, yang mempunyai kesan yang agak kecil terhadap gula darah. Tetapi mereka juga dapat tinggi glukosa, yang meningkatkan kadar gula, ”kata Dr Frank Hu, seorang profesor pemakanan dan epidemiologi di Harvard School of Public Health..

Beban glisemik

Sebagai tambahan kepada GI, ahli diet juga menyarankan untuk mengambil kira beban produk glisemik (GN) untuk mengatur kadar glukosa darah.

Beban glisemik (GN) mengambil kira GI produk dan jumlah karbohidrat di dalamnya. Makanan tinggi GI selalunya akan mempunyai sedikit GN. Formula untuk mengira GN:

  • Zucchini siap (GI = 75). GN = 75 * 4.9 / 100 = 3.68.
  • Bagel Gandum (GI = 72). GN = 72 * 58.5 / 100 = 42.12.

Skala tahap GN:

  • GN ≤10 - tahap minimum;
  • GN = 11-19 - tahap sederhana;
  • GN ≥20 - meningkat.

Dalam beberapa tahun kebelakangan ini, komuniti saintifik mempunyai pendapat mengenai keperluan untuk menyemak semula penilaian GI.

Kajian menunjukkan bahawa GI dan GN tidak cukup kriteria yang boleh dipercayai untuk pemilihan produk yang mengandungi karbohidrat, kerana ia tidak memungkinkan untuk mengoptimumkan tahap glukosa dengan ketepatan yang tinggi ketika menyusun diet.

Indeks Makanan Glikemik dan Penurunan Berat Badan

Terdapat banyak bukti saintifik bahawa sistem pemakanan berdasarkan makanan rendah GI dapat memberi kesan positif terhadap penurunan berat badan. Terdapat banyak mekanisme biokimia yang mengambil bahagian dalam ini, tetapi kami akan memberikan nama yang paling relevan untuk kami:

  1. Makanan GI rendah menyebabkan rasa kenyang lebih tinggi daripada makanan GI tinggi.
  2. Setelah makan makanan dengan GI tinggi, kadar insulin meningkat, yang merangsang penyerapan glukosa dan lipid pada otot, sel lemak dan hati, sekaligus menghentikan pemecahan lemak. Akibatnya, tahap glukosa dan asid lemak dalam darah menurun, dan ini merangsang rasa lapar dan makanan baru.
  3. Makanan dengan GI yang berbeza mempunyai kesan yang berbeza terhadap pemecahan lemak semasa berehat dan semasa latihan sukan. Glukosa dari produk dengan GI rendah tidak begitu aktif disimpan dalam glikogen, tetapi semasa latihan glikogen tidak dibakar secara aktif, yang menunjukkan peningkatan penggunaan lemak untuk tujuan ini.
Mengapa gandum lebih disukai daripada tepung gandum?
  • Semakin cincang produk (terutamanya bijirin), semakin tinggi GI produk.
  • Semakin banyak serat yang terdapat dalam produk, semakin rendah GInya..

Perbezaan antara tepung gandum (GI 85) dan gandum (GI 15) termasuk dalam kedua-dua kriteria ini. Ini bermaksud bahawa tahap glukosa dalam darah setelah makan tepung meningkat lebih tajam daripada setelah makan biji-bijian, misalnya, bulgur atau dieja.

Mengapa kami mengesyorkan bit dan sayur-sayuran lain dengan GI tinggi?
  • Semakin banyak serat yang terdapat dalam produk, semakin rendah GInya..
  • Jumlah karbohidrat dalam produk tidak kurang pentingnya daripada GI.

Bit adalah sumber karbohidrat dengan kandungan serat yang lebih tinggi daripada tepung. Walaupun mempunyai indeks glisemik yang tinggi, kandungan karbohidratnya rendah, iaitu beban glisemik yang lebih rendah. Dalam kes ini, walaupun dia mempunyai GI yang sama dengan produk bijirin, jumlah glukosa yang masuk ke dalam darah akan jauh lebih sedikit. Apabila kita membandingkan keseluruhan tanaman dengan tanaman yang diproses, adalah penting untuk tidak melupakan semua mikro dan fitonutrien yang terdapat dalam produk semula jadi dan yang tidak terdapat dalam industri yang dihasilkan.

Semua mengenai perubatan

popular mengenai perubatan dan kesihatan

Bagaimana karbohidrat diserap dalam badan?

Karbohidrat adalah sebahagian daripada diet apa pun. Mereka memberikan tenaga untuk tubuh untuk kerja otot, pernafasan dan fungsi otak, antara lain aktiviti. Karbohidrat mengandungi sedikit gula. Gula sering dihubungkan bersama dan disebut polisakarida. Jadi, bagaimana karbohidrat dicerna? Proses pencernaan karbohidrat bermula di mulut dan berakhir apabila polisakarida dipecah menjadi monosakarida, yang kemudian diserap dalam badan..

Jenis karbohidrat utama adalah gula, pati dan serat makanan. Menjawab soalan "Bagaimana karbohidrat diserap?" Penting untuk diperhatikan bahawa badan tidak mencerna semua jenis karbohidrat. Tubuh mencerna gula dan kanji sepenuhnya. Apabila dua karbohidrat diserap, mereka membekalkan 4 kalori tenaga per gram karbohidrat. Tubuh manusia kekurangan enzim yang diperlukan untuk mencerna atau memusnahkan serat. Akibatnya, serat dikeluarkan dari badan melalui perkumuhan dalam jumlah besar..

Cara karbohidrat dicerna?

Pencernaan karbohidrat berlaku di bahagian tubuh yang berlainan. Berikut adalah perincian aktiviti di bahagian tubuh yang berlainan, serta enzim atau asid yang dibebaskan setiap bahagian.

Proses pencernaan bermula di mulut, di mana air liur dari kelenjar air liur melembapkan makanan. Apabila kita mengunyah makanan dan memecah menjadi lebih kecil, kelenjar air liur melepaskan amilase air liur enzimatik. Enzim ini memecah polisakarida dalam karbohidrat..

Karbohidrat ditelan dalam kepingan kecil yang dicampurkan dengan enzim amilase. Campuran ini dipanggil chyme. Chyme melewati esofagus ke dalam perut. Perut melepaskan asid, yang tidak mencerna chyme lebih jauh, tetapi membunuh bakteria dalam makanan. Di samping itu, asid menghentikan fungsi enzim amilase..

Pankreas mengeluarkan enzim pankreas di usus kecil yang memecah sakarida dalam karbohidrat menjadi disakarida. Disakarida juga disebut gula bimolekul. Sukrosa adalah contoh gula bimolekul. Enzim lain dalam usus kecil termasuk laktase, sukrosa dan maltase. Enzim ini memecah disakarida menjadi monosakarida. Monosakarida seperti glukosa juga dikenali sebagai gula molekul tunggal..

Laporan oleh Organisasi Makanan dan Pertanian PBB menunjukkan bahawa pencernaan karbohidrat halus seperti gula dan tepung gandum cepat. Pencernaan karbohidrat sedemikian berlaku di bahagian atas usus kecil. Pencernaan karbohidrat kompleks, seperti biji-bijian, berlaku di bahagian bawah usus kecil berhampiran ileum. Ileum dan usus kecil mengandungi vili, yang berbentuk penonjolan jari yang menyerap makanan yang dicerna. Penonjolan ini berbeza-beza bergantung pada sama ada karbohidrat dibersihkan dalam diet atau biji-bijian.

Hati menyimpan monosakarida sebagai bahan bakar untuk tubuh. Pengangkut heksosa yang bergantung pada natrium adalah molekul yang menggerakkan satu molekul glukosa dan ion natrium ke dalam sel epitelium usus kecil. Menurut University of Colorado, natrium ditukar dengan kalium dalam aliran darah, kerana pengangkut glukosa memindahkan glukosa dalam sel ke dalam aliran darah. Glukosa ini disimpan di dalam hati dan dilepaskan ketika tubuh memerlukan tenaga untuk menjalankan fungsinya..

  1. Usus besar atau usus besar

Seperti yang ditunjukkan sebelumnya, tubuh mencerna dan menyerap semua karbohidrat, kecuali serat makanan dan beberapa pati tahan. Bakteria yang terdapat dalam usus besar melepaskan enzim yang memecah karbohidrat yang tidak dicerna. Proses pencernaan dalam usus besar ini membawa kepada pembentukan asid lemak dan gas berantai pendek. Bakteria dalam usus besar mengambil beberapa asid lemak untuk tenaga dan pertumbuhan, sementara sebahagian daripadanya dikeluarkan dari badan dengan najis. Asid lemak lain diserap ke dalam sel usus besar, dan sejumlah kecil diangkut ke hati. Serat makanan perlahan dicerna di saluran gastrointestinal berbanding gula dan kanji. Akibatnya, pengambilan serat membawa kepada peningkatan glukosa darah yang perlahan dan sedikit.

Karbohidrat sederhana dan kompleks

Kita harus selalu memasukkan karbohidrat dalam makanan kita. Walau bagaimanapun, kita perlu memahami bagaimana badan kita menggunakan pelbagai kategori karbohidrat, termasuk karbohidrat sederhana (atau buruk) dan karbohidrat kompleks (atau baik). Menjawab soalan "Bagaimana karbohidrat diserap?" Kita sekarang dapat membezakan antara karbohidrat sederhana dan kompleks dan menentukan mana dari dua jenis yang sihat..

Karbohidrat sederhana dibuat daripada gula asas yang mudah dicerna. Karbohidrat ini tidak begitu penting bagi tubuh. Karbohidrat rendah gula dan rendah serat tidak baik untuk kesihatan anda..

Kimia dan fungsi karbohidrat. Pencernaan karbohidrat

Karbohidrat, bersama dengan protein dan lipid, adalah komponen terpenting dari sel-sel organisma hidup. Di dalamnya, mereka melakukan fungsi yang sangat beragam dan penting: tenaga (mereka berfungsi sebagai sumber sebatian makroergik dan haba), pelindung (polisakarida adalah sebahagian daripada membran sel, antibodi), struktur (mengambil bahagian dalam pembentukan struktur tisu, sel dan subselular), dan digunakan untuk biosintesis asid nukleik (ribosa dan deoksiribosa), lipid, protein dan sebatian lain yang penting secara biologi.

Sumber karbohidrat badan adalah karbohidrat, yang utama adalah pati. Kanji (polisakarida) adalah bentuk utama pemendapan karbohidrat oleh tumbuhan, terbentuk di dalamnya sebagai hasil fotosintesis. Glikogen adalah bentuk pemendapan karbohidrat dalam tisu haiwan. Laktosa (disakarida) terdapat dalam susu, ia adalah karbohidrat utama dalam pemakanan bayi. Madu dan buah-buahan mengandungi glukosa dan fruktosa monosakarida. Norma karbohidrat dalam diet adalah 400-500 g.

Glikoprotein terdiri daripada apoprotein dan bahagian karbohidrat yang jarang melebihi 30% (glukosa, mannose, galaktosa, fukosa, derivatif amino mereka, neuraminik dan asid sialik). Glikoprotein merangkumi sebahagian besar protein yang dirembeskan oleh sel, serta protein plasma (ceruloplasmin, haptoglobin, transferrin, protein pembekuan darah, imunoglobulin, dll.). Hampir semua protein membran luar sel tergolong dalam kelas glikoprotein. Mereka memberikan "pengecaman" sel, kekhususan kenalan mereka dan sifat pelekat. Proteoglikan. Dalam keluarga protein kompleks ini, polisakarida yang diwakili oleh glycosaminoglycans (mucopolysaccharides) menyumbang lebih daripada 95% daripada berat molekul keseluruhan. Proteoglikan terdapat dalam zat antar sel tisu dan berfungsi sebagai "simen", yang menyatukan semua sel dalam satu unit - organ. Sebilangan besar terkandung dalam tulang rawan dan tendon, dalam cecair sinovial, di mana mereka melakukan fungsi pelinciran permukaan gosokan sendi. Proteoglikans juga termasuk heparin (antikoagulan).

Hidrolisis (pencernaan) pati dan glikogen bermula di rongga mulut di bawah pengaruh amilase air liur. Α, β, γ - bentuk amilase air liur. Yang pertama (α-amilase) menghidrolisis ikatan dalaman dalam molekul polisakarida, membentuk oligosugar. Yang kedua (β-amilase) memotong molekul maltosa dari hujung rantai polisakarida; γ-amilase memecahkan molekul glukosa dari polisakarida. PH optimum tindakan semua amilase ini adalah dalam lingkungan 6.8–7.0. Di dalam perut, di mana persekitarannya sangat berasid (pH 1.5-2.5), enzim ini tidak aktif dan karbohidrat tidak dicerna. Hanya di dalam gumpalan makanan amilase air liur terus bertindak. Di dalam duodenum, karbohidrat mula pecah secara intensif, kerana dalam segmen usus ini pH medium adalah neutral atau sedikit beralkali, dan α-amilase pankreas juga masuk ke sini. Ikatan glikosida yang terletak di titik cabang glikogen dan amilopektin (ikatan 1-6) dihidrolisiskan; amil 1,6-glukosidase dan oligo 1,6-glukosidase.

Sekiranya maltosa dibelah dari glikogen di saluran gastrointestinal, maka di bawah pengaruh maltase dibelah menjadi 2 molekul glukosa.

Laktosa susu terurai di bawah pengaruh laktazin glukosa dan galaktosa.

Sekiranya sukrosa masuk ke dalam makanan, maka pecah menjadi molekul di bawah pengaruh sukrosa. fruktosa dan glukosa.

Pada akhirnya, semua poli-, oligo-, dan disakarida yang disertakan dengan makanan dihidrolisis (dicerna) ke monosugar - terutamanya glukosa, fruktosa, dan galaktosa. Selanjutnya, semuanya, dengan penyertaan aktif ATP, ion natrium, enzim dan molekul lain, dipindahkan dari lumen usus ke sel membran mukus (difusi difasilitasi, symport).

Karbohidrat yang tidak dicerna di saluran pencernaan: serat, pektin, lignin. Di saluran pencernaan tidak ada enzim yang menghidrolisis ikatan β-1-4-glikosidik. Peranan biologi serat (selulosa): persekitaran flora bakteria, merangsang pergerakan usus, adalah asas najis dan penyerap pelbagai toksin.

Nasib monosakarida yang diserap adalah berbeza. Percayalah lebih daripada 90% mereka memasuki hati dan di sana berubah menjadi glikogen. Hanya glukosa yang dapat dimasukkan dalam glikogen, tetapi fruktosa dan galaktosa tidak dapat. Dalam hal ini, yang terakhir dalam sitoplasma sel usus di isomer dan diubah menjadi glukosa.

Jalan-jalan di mana transformasi molekul ini akan bermula adalah banyak: pengoksidaan aerobik dan anaerob, penggunaannya untuk biosintesis asid amino penting, glikosamiglikan, ribosa dan deoksiribosa, asid lemak tinggi, glikogen; serta banyak bahan lain yang penting untuk tubuh.

Glikogen adalah polisakarida rizab utama dalam sel haiwan. Sisa glukosa dihubungkan dalam bahagian linier oleh ikatan α-1-4-glikosidik, di tempat bercabang ikatan α-1-6-glikosidik. Glikogen didepositkan terutamanya pada otot hati dan rangka. Glikogen disintesis semasa pencernaan (1-2 jam selepas pengambilan makanan karbohidrat). Sintesis glikogen melibatkan perbelanjaan tenaga yang berkaitan dengan perbelanjaan ATP dan UTP. Sintesis glikogen merangsang hormon insulin.

Mobilisasi glikogen berlaku antara waktu makan, semasa bersenam, dan semasa tekanan. Proses ini berlaku akibat mekanisme lata pengaktifan enzim fosforilase b di bawah tindakan hormon adrenalin dan glukagon. Glikogen hati membebaskan glukosa ke dalam darah, kerana, tidak seperti otot, enzim glukosa-6-fosfatase berfungsi di hati. Otot glukosa-6-fosfat digunakan untuk menghasilkan tenaga.

Biosintesis glikogen berlaku selepas pengingesan, dalam keadaan peningkatan kepekatan glukosa dalam darah dengan tujuan pemendapannya. Hati dan otot sangat kuat dalam proses ini. Enzim pengawalseliaan adalah glikogen synthetase, aktiviti yang meningkat di bawah pengaruh insulin.

Gula yang saling bertukar adalah proses mengubah fruktosa dan galaktosa menjadi glukosa atau turunannya. Terdapat beberapa pilihan untuk menukar fruktosa dan galaktosa menjadi glukosa bergantung pada jenis tisu dan usia..

Jalan metabolisme dan penggunaan glukosa dalam tubuh manusia banyak. Petunjuk di mana glukosa akan dikatabolisme bergantung pada jenis sel (anaerob, aerob atau sel pilihan), keadaan keberadaannya di persekitaran, dan juga pada keperluan organ dan tisu untuk pelbagai sebatian yang dapat disintesis dari karbohidrat.

Pada manusia, glukosa dikatabolisme terutama dalam keadaan aerobik, iaitu dengan adanya oksigen di dalam sel. Jalan pengoksidaan aerobik karbohidrat lebih menguntungkan dari sudut tenaga, kerana setiap mol glukosa memberikan pembentukan kira-kira 686 kalori. Dengan katabolisme jumlah glukosa yang sama di sepanjang jalan anaerob, hanya 47 kalori yang dilepaskan. Walau bagaimanapun, jalan anaerob untuk penukaran glukosa sangat penting bagi tubuh manusia. Dengan kekurangan oksigen, sebahagian besar organ dan tisu berfungsi untuk beberapa waktu hanya kerana peningkatan kadar glikolisis anaerob. Sebilangan tisu sangat bergantung pada katabolisme glukosa, sebagai sumber tenaga (contohnya, sel otak). Bekalan glukosa yang tidak mencukupi ke otak atau hipoksia ditunjukkan oleh pening, kejang, kehilangan kesedaran.

|kuliah seterusnya ==>
Rantai pernafasan. Bioenergi.|Katabolisme glukosa. Glikolisis anaerob, anaerobik.

Tarikh Ditambah: 2017-09-19; pandangan: 360; ORDER PENULISAN KERJA

Pencernaan dan asimilasi karbohidrat

Pencernaan dan penyerapan karbohidrat [sunting | edit kod]

Karbohidrat menyediakan dari separuh hingga dua pertiga daripada simpanan tenaga badan. Sekurang-kurangnya separuh karbohidrat makanan terdiri daripada polisakarida kanji (amilosa dan amilopektin), karbohidrat penting lain adalah gula tebu (sukrosa) dan gula susu (laktosa). Pencernaan karbohidrat bermula di mulut (A1). air liur α-amilase (ptyalin) dalam persekitaran pH neutral memecah kanji menjadi oligosakarida [maltosa, maltotriose, dextrin a-terminal). Proses pencernaan ini berlanjutan di bahagian proksimal perut, tetapi terganggu di bahagian perut yang jauh ketika makanan bercampur dengan jus pencernaan yang berasid. Pankreas a-amilase, yang mempunyai optimum pada pH 8, bercampur dengan chyme di duodenum. Oleh itu, pencernaan polisakarida berterusan sehingga tahap akhir pembentukan oligosakarida (seperti yang disebutkan di atas). Karbohidrat hanya dapat diserap sebagai oligosakarida. Akibatnya, enzim maltase dan isomaltase dalam mikrovili membran enterosit lumen usus membelah maltosa, maltotriose dan dextrin α-terminal ke glukosa produk akhir. Seperti pada tubulus ginjal, glukosa mula-mula secara aktif diangkut oleh transporter SGLT1 (penyokong Na +) ke sel-sel mukosa gastrik (A2), dan kemudian menyebar secara pasif dengan GLUT2, penyekat glukosa (difusi difasilitasi), memasuki peredaran portal. Hidrolisis sukrosa, laktosa dan trehalosa dikatalisis oleh enzim mikrovili lain - laktase, sukrosa dan trehalase. Sebagai tambahan kepada glukosa, reaksi ini melepaskan galaktosa (dari laktosa), yang diserap oleh pembawa yang sama dengan glukosa; dan fruktosa, yang melintasi membran enterosit menggunakan uniporter pasif: GLUT5 dalam membran lumen dan GLUT2 pada membran basolateral (A2).

Laktosa tidak dapat dibelah dan diserap jika tidak terdapat cukup laktase di dalam badan. Kekurangan laktase menyebabkan cirit-birit, kerana air disimpan secara osmotik dalam lumen usus dan bakteria usus mengubah laktosa menjadi bahan toksik.

Karbohidrat mudah dicerna

Keperluan untuk karbohidrat badan orang dewasa adalah 350-400 g sehari, sementara selulosa dan serat makanan lain harus sekurang-kurangnya 30-40 g.

Makanan terutamanya berasal dari pati, glikogen, selulosa, sukrosa, laktosa, maltosa, glukosa dan fruktosa, ribosa..

Pencernaan karbohidrat di saluran gastrousus

Kaviti oral

Dengan air liur, enzim α-amilase yang mengandungi kalsium masuk ke sini. PH optimumnya adalah 7.1-7.2, diaktifkan oleh ion Cl. Sebagai endoamilase, ia secara rawak melepaskan ikatan α1,4-glikosidik dalaman dan tidak mempengaruhi jenis ikatan lain.

Dalam rongga mulut, kanji dan glikogen mampu dibelah oleh α-amilase ke dekstrin - bercabang (dengan ikatan α1,4 dan α1,6) dan oligosakarida tanpa bercabang (dengan ikatan α1,4). Disakarida tidak menghidrolisis apa-apa.

Perut

Oleh kerana pH rendah, amilase tidak aktif, walaupun pemecahan karbohidrat berterusan untuk beberapa waktu di dalam gumpalan makanan..

Usus

P-pankreas α-amilase berfungsi di rongga usus kecil, menghidrolisis ikatan α1,4 dalaman dalam kanji dan glikogen dengan pembentukan maltosa, maltotriose dan dekstrin.

isomaltase, memecahkan ikatan α1,6 isomaltosa, oligo-α1,6-glukosidase, bertindak pada titik cabang kanji dan glikogen.

Selain perut, terdapat juga pencernaan parietal, yang dilakukan:

  • kompleks sukrosa-isomaltase (nama kerja sukrosa) - di jejunum menghidrolisis ikatan α1,2-, α1,4-, α1,6-glikosidik, memecah sukrosa, maltosa, maltotriose, isomaltosa,
  • Kompleks β-glikosidase (nama kerja laktase) - menghidrolisis ikatan β1,4-glikosidik dalam laktosa antara galaktosa dan glukosa. Pada kanak-kanak, aktiviti laktase sangat tinggi walaupun sebelum kelahiran dan kekal pada tahap tinggi hingga 5-7 tahun, selepas itu menurun,
  • kompleks glikamilase - terletak di bahagian bawah usus kecil, memecah ikatan α1,4-glikosidik dan membelah sisa glukosa terminal dalam oligosakarida dari hujung pengurangan.

Peranan selulosa dalam pencernaan

Selulosa tidak dicerna oleh enzim manusia kerana enzim yang sepadan tidak terbentuk. Tetapi dalam usus besar, di bawah pengaruh enzim mikroflora, sebahagiannya dapat menghidrolisis dengan pembentukan selobiose dan glukosa. Glukosa sebahagiannya digunakan oleh mikroflora sendiri dan dioksidakan kepada asid organik (butik, laktik), yang merangsang pergerakan usus. Sebilangan kecil glukosa dapat diserap ke dalam darah.

Peranan utama selulosa untuk manusia:

  • pergerakan usus,
  • pembentukan najis,
  • rangsangan rembesan hempedu,
  • penyerapan kolesterol dan bahan lain, yang menghalang penyerapannya.

Bagaimana karbohidrat dicerna dan apa yang perlu diketahui oleh pesakit diabetes

Bagi pesakit diabetes, berbahaya bukan hanya untuk meningkatkan tahap gula, tetapi juga peningkatannya yang cepat. Dalam keadaan ini, terdapat penyerapan karbohidrat yang cepat di saluran gastrointestinal ke dalam darah, yang juga cepat tepu dengan glukosa. Semua ini membawa kepada kemunculan hiperglikemia..

Faktor yang mempengaruhi penyerapan karbohidrat

Kami akan menamakan semua faktor yang secara langsung menentukan kadar karbohidrat diserap..

  1. Struktur karbohidrat adalah kompleks atau sederhana..
  2. Konsistensi pengambilan makanan - makanan dengan kandungan serat yang tinggi menyumbang kepada penyerapan karbohidrat yang lebih perlahan.
  3. Rejim suhu makanan - makanan sejuk secara signifikan mengurangkan proses penyerapan.
  4. Kehadiran lemak dalam makanan - makanan dengan kandungan lemak tinggi menyebabkan penyerapan karbohidrat menjadi perlahan.
  5. Ubat khas yang melambatkan proses penyerapan - contohnya, Glucobay.

Produk Karbohidrat

Berdasarkan kadar penyerapan, semua produk dengan kandungan karbohidrat dapat dibahagikan kepada kumpulan berikut:

  • Mengandungi gula "segera". Hasil penggunaannya, kepekatan gula dalam darah meningkat seketika, yaitu, segera setelah makan atau tepat waktu. Gula "instan" terdapat dalam fruktosa, glukosa, sukrosa dan maltosa.
  • Menggabungkan gula adalah "cepat." Apabila makanan ini dimakan, gula darah mula naik kira-kira 15 minit selepas makan. Produk ini diproses di saluran gastrointestinal dalam satu hingga dua jam. Gula "cepat" terkandung dalam sukrosa dan fruktosa, yang ditambah dengan pemanjangan proses penyerapan (epal dapat disertakan di sini).
  • Menggabungkan gula adalah "perlahan." Kepekatan gula dalam darah mula meningkat perlahan kira-kira 30 minit selepas makan. Produk diproses di saluran gastrointestinal selama dua atau lebih jam. Gula "lambat" adalah pati, laktosa, sukrosa, fruktosa, yang digabungkan dengan penyerapan yang kuat lebih lama.

Bolehkah Diabetis Makan Mentega? Apa yang mengancam dan apa sifat berguna yang terdapat dalam minyak?

Di mana untuk menyuntik insulin? Zon mana yang dianggap terbaik dan dikenali umum dan mengapa?

  1. Penyerapan glukosa tulen, misalnya, diambil dalam bentuk tablet, berlaku serta-merta. Pada kadar yang sama, fruktosa yang terkandung dalam jus buah, serta maltosa dari kvass atau bir, diserap. Minuman ini benar-benar bebas serat, yang dapat melambatkan proses penyerapan..
  2. Serat terdapat dalam buah-buahan, dan oleh itu penyerapan segera tidak lagi mungkin. Karbohidrat diserap dengan cepat, bagaimanapun, tidak serta-merta, seperti halnya jus buah.
  3. Makanan yang diperbuat daripada tepung tidak hanya mengandungi serat, tetapi juga pati. Oleh itu, di sini proses penyerapan perlahan.

Penilaian Produk

Dengan mengetahui prinsip ini, anda boleh membuat menu dengan pelbagai. Sebagai contoh, roti putih lebih baik diganti dengan rai, kerana adanya serat pada yang terakhir. Tetapi jika anda benar-benar mahukan tepung, maka sebelum memakannya, anda boleh makan salad sayur-sayuran segar, di mana terdapat sejumlah besar serat.

  • sup;
  • yang kedua dari daging dan sayur-sayuran;
  • salad pembuka selera;
  • roti dan epal.

Penyerapan gula tidak berlaku dari produk individu, tetapi dari campurannya. Oleh itu, makanan seperti ini membantu melambatkan penyerapan karbohidrat dalam darah.

Soba dalam diabetes - baca lebih lanjut dalam artikel ini

Titisan mata untuk pencegahan dan rawatan penyakit mata sebagai komplikasi diabetes

Bab 5.2. Pencernaan karbohidrat

Hanya monosakarida yang diserap dalam usus: glukosa, galaktosa, fruktosa. Oleh itu, oligo- dan polisakarida yang memasuki badan dengan makanan mesti dihidrolisis oleh sistem enzim untuk membentuk monosakarida. Dalam rajah. 5.11 secara skematik menggambarkan penyetempatan sistem enzim yang terlibat dalam pencernaan karbohidrat, yang bermula di rongga mulut dengan tindakan -amilase oral dan kemudian berlanjutan di bahagian-bahagian usus yang berlainan menggunakan -amilase pankreas, sukrosa-isomaltase, glikamamilase, -glikosidase (laktase) kompleks trehalase.

Rajah. 5.11. Skema penyetempatan sistem enzim untuk pencernaan karbohidrat

5.2.1. Pencernaan karbohidrat menggunakan -amilase oral dan pankreas (-1,4-glikosidase). Polisakarida makanan, iaitu pati (terdiri daripada polisakarida amilosa linear, di mana residu glukosa dihubungkan dengan ikatan 1,4-1,4-glikosida, dan amilopektin, polisakarida bercabang, di mana ikatan -1,6-glikosida juga dijumpai) mula menghidrolisis sudah berada di rongga mulut setelah dibasahi dengan air liur yang mengandungi enzim hidrolitik -amilase (-1,4-glikosidase) (KF 3.2.1.1), yang memecah ikatan 1,4-glikosidik dalam kanji, tetapi tidak bertindak pada ikatan 1,6-glikosidik.

Di samping itu, masa kontak enzim dengan kanji di rongga mulut adalah pendek, jadi pati dicerna sebahagiannya, membentuk serpihan besar xt dekstrin dan sedikit disakarida maltosa. Disakarida tidak dihidrolisis oleh amilase air liur.

Apabila air liur amilase masuk ke dalam perut dalam keadaan berasid, proses pencernaan hanya dapat terjadi di dalam koma makanan, di mana aktiviti amilase dapat bertahan selama beberapa waktu hingga pH di seluruh bahagian berasid. Dalam jus gastrik tidak ada enzim yang memecah karbohidrat, hanya sedikit hidrolisis asid glikosidik ikatan yang mungkin.

Tempat utama hidrolisis oligo- dan polisakarida adalah usus kecil, di mana glikosidase tertentu dirembeskan di jabatan yang berlainan.

Dalam duodenum, kandungan perut dineutralkan oleh rembesan pankreas yang mengandungi HCO bikarbonat3  dan mempunyai pH 7.5-8.0. Rembesan pankreas mendedahkan amilase pankreas, yang menghidrolisis ikatan -1,4-glikosidik dalam kanji dan dekstrin dengan pembentukan disakarida maltosa (dalam karbohidrat ini dua residu glukosa dihubungkan oleh ikatan 1,4-1,4-glikosidik) dan isomaltosa (terdapat dua residu glukosa yang terletak di tempat bercabang dalam molekul kanji dan dihubungkan oleh ikatan 1,6-1,6-glikosidik). Oligosakarida juga terbentuk dengan 810 residu glukosa yang dihubungkan oleh ikatan -1,4-glikosidik dan -1,6-glikosidik.

Kedua-dua amilase adalah endoglikosidase. Amilase pankreas juga tidak menghidrolisis ikatan -1,6-glikosidik dalam ikatan kanji dan -1,4-glikosidik, di mana residu glukosa dihubungkan dalam molekul selulosa.

Selulosa melalui usus tidak berubah dan berfungsi sebagai zat pemberat, memberikan jumlah makanan dan melancarkan proses pencernaan. Di usus besar, di bawah pengaruh mikroflora bakteria, selulosa sebahagiannya dapat menghidrolisis untuk membentuk alkohol, asid organik, dan CO.2, yang boleh bertindak sebagai perangsang pergerakan usus.

Maltosa, isomaltosa, dan triozosakarida yang terbentuk di usus atas kemudian dihidrolisiskan dalam usus kecil oleh glikosidase tertentu. Makanan, sukrosa dan disakarida laktosa juga dihidrolisis oleh disakarida usus kecil tertentu..

Dalam lumen usus, aktiviti oligo- dan disakarida adalah rendah, tetapi sebahagian besar enzim dikaitkan dengan permukaan sel epitelium, yang terletak di usus pada pertumbuhan seperti jari  villi dan mereka sendiri, pada gilirannya, ditutupi dengan mikrovili, semua sel ini membentuk sempadan berus yang meningkatkan permukaan kontak enzim hidrolitik dengan substrat mereka.

Ikatan glikosidik yang terbelah dalam disakarida, enzim (disakarida) dikelompokkan ke dalam kompleks enzim yang terletak di permukaan luar membran sitoplasma enterosit: sukrosa-isomaltase, glikamilase, -glikosidase.

5.2.2. Kompleks Sugara-isomaltase. Kompleks ini terdiri daripada dua rantai polipeptida dan melekat pada permukaan enterosit menggunakan domain hidrofobik transmembran yang terletak di bahagian terminal N dari polipeptida. Kompleks sukrosa-isomaltase (K.F. 3.2.1.48 dan 3.2.1.10) membelah ikatan -1,2- dan -1,6-glikosida dalam sukrosa dan isomaltosa.

Kedua-dua enzim kompleks ini juga dapat menghidrolisis ikatan -1,4-glikosid pada maltosa dan maltotriosis (trisakarida yang mengandungi tiga residu glukosa dan terbentuk semasa hidrolisis pati).

Walaupun kompleks mempunyai aktiviti maltase yang agak tinggi, menghidrolisis 80% maltosa yang terbentuk semasa pencernaan oligo- dan polisakarida, kekhususan utamanya adalah hidrolisis sukrosa dan isomaltosa, kadar hidrolisis ikatan glikosidik di mana lebih besar daripada kadar hidrolisis ikatan dalam maltosa dan maltotriosis. Dalam kes ini, subunit sukrosa adalah satu-satunya enzim usus yang menghidrolisis sukrosa. Kompleks ini dilokalisasi terutamanya di jejunum, di bahagian proksimal dan distal usus, kandungan kompleks sukrosa-isomaltase tidak signifikan.

5.2.3. Kompleks glikamilase. Kompleks ini (KF 3.2.1.3 dan 3.2.1.20) menghidrolisis ikatan -1,4-glikosidik antara residu glukosa dalam oligosakarida. Urutan asid amino kompleks glycoamylase mempunyai 60% homologi dengan urutan kompleks sukrosa-isomaltase. Kedua-dua kompleks itu tergolong dalam keluarga 31 glikosil hidrolase. Menjadi exoglycosidase, enzim bertindak dari hujung pengurangan dan juga dapat memecah maltosa, bertindak sebagai maltase dalam reaksi ini (kompleks glikamilase menghidrolisis 20% baki oligo- dan polisakarida maltosa yang terbentuk semasa pencernaan). Kompleks ini terdiri daripada dua subunit pemangkin yang mempunyai perbezaan kecil dalam kekhususan substrat. Kompleks ini paling aktif di bahagian bawah usus kecil..

5.2.4. Kompleks -glikosidase (laktase). Kompleks enzim ini menghidrolisis ikatan -1,4-glikosidik antara galaktosa dan glukosa dalam laktosa.

Glikoprotein dikaitkan dengan sempadan berus dan diedarkan secara tidak rata ke seluruh usus kecil. Dengan bertambahnya usia, aktiviti laktase menurun: maksimum pada bayi, pada orang dewasa kurang dari 10% tahap aktiviti enzim yang diekskresikan pada kanak-kanak.

5.2.5. Tregalase. Enzim ini (K.F. 3.2.1.28) adalah kompleks glikosidase yang menghidrolisis ikatan antara monomer dalam trehalosa, disakarida yang terdapat pada kulat dan terdiri daripada dua residu glukosil yang dihubungkan oleh ikatan glikosidik antara atom karbon anomerik pertama.

Monosakarida terbentuk dari karbohidrat makanan sebagai akibat tindakan glikosil hidrolase: dalam jumlah besar glukosa, fruktosa, galaktosa, pada tahap yang lebih rendah  mannose, xylose, arabinose, yang diserap oleh sel epitelium jejunum dan ileum dan diangkut melalui membran sel-sel ini menggunakan mekanisme khas.

5.2.6. Pengangkutan monosakarida melalui membran sel epitelium usus. Pemindahan monosakarida ke sel-sel mukosa usus dapat dilakukan dengan difusi yang difasilitasi dan pengangkutan aktif. Dalam kes pengangkutan aktif, glukosa diangkut melalui membran bersama dengan ion Na + oleh satu protein pembawa, dan bahan-bahan ini berinteraksi dengan bahagian protein yang berlainan (Gamb. 5.12). Ion Na + memasuki sel mengikut kecerunan kepekatan, dan glukosa  terhadap kecerunan kepekatan (pengangkutan aktif sekunder), oleh itu, semakin besar kecerunan [Na +], semakin banyak ia dipindahkan ke enterosit glukosa. Dengan penurunan kepekatan Na + dalam cecair ekstraselular, pengambilan glukosa menurun. Kecerunan kepekatan Na + yang mendasari symport aktif dipastikan oleh tindakan Na +, K + -ATPase, yang berfungsi sebagai pam yang mengepam Na + keluar dari sel sebagai pertukaran ion K +. Dengan cara yang sama, dengan mekanisme pengangkutan aktif sekunder, galaktosa memasuki enterosit..

Rajah. 5.12. Kemasukan monosakarida ke dalam enterosit. SGLT1  pengangkut glukosa / galaktosa yang bergantung kepada natrium dalam membran sel epitelium; Na +, K + -ATPase pada membran basolateral menghasilkan kecerunan kepekatan ion natrium dan kalium yang diperlukan untuk fungsi SGLT1. GLUT5 mengangkut terutamanya fruktosa melalui membran ke dalam sel. GLUT2 pada membran basolateral mengangkut glukosa, galaktosa dan fruktosa dari sel (mengikut [10])

Berkat pengangkutan aktif, enterosit dapat menyerap glukosa pada kepekatannya yang rendah di lumen usus. Pada kepekatan glukosa yang tinggi, ia memasuki sel dengan memfasilitasi penyebaran menggunakan protein pembawa khas (pengangkut). Dengan cara yang sama, fruktosa dipindahkan ke dalam sel epitelium..

Monosakarida memasuki saluran darah dari enterosit terutamanya melalui penyebaran yang difasilitasi. Separuh glukosa melalui kapilari vili melalui vena portal diangkut ke hati, separuh dihantar oleh darah ke sel-sel tisu lain.

5.2.7. Pengangkutan glukosa dari darah ke sel. Aliran glukosa dari darah ke dalam sel dilakukan dengan difusi yang difasilitasi, iaitu kadar pengangkutan glukosa ditentukan oleh kecerunan kepekatannya pada kedua sisi membran. Dalam sel otot dan tisu adiposa, difusi yang difasilitasi diatur oleh hormon pankreas  insulin. Sekiranya tiada insulin, membran sel tidak mengandungi pengangkut glukosa. Pembawa protein (pengangkut) glukosa dari sel darah merah (GLUT1), seperti yang dapat dilihat dari Gambar. 5.13, adalah protein transmembran yang terdiri daripada 492 sisa asid amino dan mempunyai struktur domain. Sisa asid amino kutub terletak di kedua sisi membran, hidrofobik dilokalisasi dalam membran, menyeberangnya beberapa kali. Terdapat tapak pengikat glukosa di bahagian luar membran. Setelah pengikatan glukosa, konformasi pembawa berubah, dan tapak pengikatan monosakarida terbuka di dalam sel. Glukosa masuk ke dalam sel, memisahkan dari protein pembawa.

5.2.7.1. Pengangkut glukosa: GLUT 1, 2, 3, 4, 5. Di semua tisu, terdapat pengangkut glukosa, yang terdiri dari beberapa jenis, yang diberi nombor mengikut urutan pengesanannya. Lima jenis GLUT dijelaskan, mempunyai struktur utama dan organisasi domain yang serupa..

GLUT 1, terletak di otak, plasenta, ginjal, usus besar, sel darah merah, membekalkan glukosa ke otak.

GLUT 2 memindahkan glukosa dari organ yang mengeluarkannya ke dalam darah: enterosit, hati, mengangkut ke sel-sel клетки-sel pulau pankreas Langerhans.

GLUT 3 terdapat di banyak tisu, termasuk otak, plasenta, ginjal, memberikan kemasukan glukosa ke dalam sel-sel tisu saraf.

GLUT 4 memindahkan glukosa ke sel-sel otot (rangka dan jantung) dan tisu adiposa, bergantung kepada insulin.

GLUT 5 yang terdapat di dalam sel usus kecil, mungkin bertolak ansur dengan fruktosa.

Semua pembawa boleh berada di sitoplasma

Rajah. 5.13. Struktur pembawa protein (pengangkut) glukosa dari sel darah merah (GLUT1) (menurut [15])

vesikel sel dan dalam membran plasma. Sekiranya tiada insulin, GLUT 4 terletak hanya di dalam sel. Di bawah pengaruh insulin, vesikel dipindahkan ke membran plasma, bergabung dengannya dan GLUT 4 dimasukkan ke dalam membran, selepas itu pengangkut memudahkan penyebaran glukosa ke dalam sel. Setelah menurunkan kepekatan insulin dalam darah, pengangkut kembali kembali ke sitoplasma dan pengangkutan glukosa ke sel berhenti.

Hasil kerja pengangkut glukosa mendedahkan pelbagai pelanggaran. Dengan kecacatan keturunan protein pembawa, diabetes mellitus yang tidak bergantung kepada insulin berkembang. Selain kecacatan protein, terdapat pelanggaran lain yang disebabkan oleh: 1) cacatnya transmisi isyarat insulin mengenai pergerakan penghantar ke membran, 2) cacat dalam pergerakan penghantar, 3) cacat pada kemasukan protein dalam membran, 4) pelanggaran ligasi dari membran.

5.2.8. Insulin. Sebatian ini adalah hormon yang dirembeskan oleh sel-cells pulau pankreas Langerhans. Insulin adalah polipeptida yang terdiri daripada dua rantai polipeptida: satu mengandungi 21 sisa asid amino (rantai A), yang lain  30 residu asid amino (rantai B). Rantai saling berkaitan dengan dua ikatan disulfida: A7B7, A20B19. Di dalam rantai A terdapat ikatan disulfida intramolekul antara residu keenam dan kesebelas. Hormon boleh wujud dalam dua konformasi: T dan R (Gamb. 5.14).

Rajah. 5.14. Struktur spasial bentuk monomerik insulin: insulin babi, T-konformasi, b insulin insulin manusia, R-konformasi (rantai A ditunjukkan dengan warna merah, rantai B berwarna kuning) (menurut [5])

Hormon boleh wujud dalam bentuk monomer, dimer, dan hexamer. Dalam bentuk heksamer, insulin distabilkan oleh ion zink, yang membentuk ikatan koordinasi dengan rantai His10 B dari keenam-enam subunit (Gamb. 5.15).

Insulin mamalia mempunyai homologi yang besar dalam struktur primer dengan insulin manusia: sebagai contoh, pada insulin babi hanya terdapat satu penggantian sebagai pengganti threonine di hujung karboksil rantai-B adalah alanin, dalam insulin sapi terdapat tiga residu asid amino yang lain dibandingkan dengan insulin manusia. Selalunya, penggantian dijumpai pada kedudukan 8, 9 dan 10 rantai A, tetapi mereka tidak memberi kesan yang signifikan terhadap aktiviti biologi hormon.

Penggantian residu asid amino pada kedudukan ikatan disulfida, residu hidrofobik pada bahagian C-dan N-terminal rantai A dan pada bahagian C-terminal rantai B sangat jarang berlaku, yang menunjukkan pentingnya laman web ini dalam manifestasi aktiviti biologi insulin. Pembentukan pusat aktif hormon melibatkan residu rantai Phe24 dan Phe25 B dan residu rantai C- dan N-terminal A.

Rajah. 5.15. Struktur spasial hexamer insulin (R6) (mengikut [3])

5.2.8.1. Biosintesis insulin. Insulin disintesis dalam bentuk prekursor  preproinsulin, yang mengandungi 110 residu asid amino, pada polibribosom dalam retikulum endoplasma kasar. Biosintesis bermula dengan pembentukan peptida isyarat yang menembusi lumen retikulum endoplasma dan mengarahkan pergerakan polipeptida yang tumbuh. Pada akhir sintesis, peptida isyarat 24 residu asid amino dipisahkan dari preproinsulin untuk membentuk proinsulin, yang mengandungi 86 residu asid amino dan dipindahkan ke radas Golgi, di mana insulin semakin matang di dalam tangki. Struktur spatial proinsulin ditunjukkan dalam Rajah. 5.16.

Semasa pematangan yang berpanjangan di bawah tindakan endopeptidases serin PC2 dan PC1 / 3, ikatan peptida pertama kali dipotong antara Arg64 dan Lys65, kemudian ikatan peptida yang dibentuk oleh Arg31 dan Arg32 dihidrolisiskan, dan peptida C yang terdiri daripada 31 residu asid amino dibelah. Penukaran proinsulin kepada insulin yang mengandungi 51 residu asid amino berakhir dengan hidrolisis residu arginin di hujung-N rantai A dan hujung-C rantai B di bawah tindakan karboksipeptidase E, yang menunjukkan kekhususan yang serupa dengan karboksipeptidase B, iaitu, hidrolisis ikatan peptida, kumpulan imino yang termasuk dalam asid amino asas (Rajah 5.17 dan 5.18).

Rajah. 5.16. Prospektif struktur spatial proinsulin dalam kesesuaian mempromosikan proteolisis. Bola merah menonjolkan residu asid amino (Arg64 dan Lys65; Arg31 dan Arg32), ikatan peptida di antaranya dihidrolisis sebagai hasil pemprosesan proinsulin (menurut [13])

Insulin dan C-peptida dalam jumlah ekuimolar memasuki butiran sekresi, di mana insulin, berinteraksi dengan ion zink, membentuk dimer dan heksamer. Butiran sekresi, bergabung dengan membran plasma, mengeluarkan insulin dan C-peptida ke dalam cairan ekstraselular akibat eksositosis. Separuh hayat insulin dalam plasma darah adalah 3-10 minit, C-peptida sekitar 30 minit. Insulin diuraikan oleh enzim insulinase, proses ini berlaku di hati dan ginjal.

5.2.8.2. Peraturan sintesis dan rembesan insulin. Pengatur utama rembesan insulin adalah glukosa, yang mengatur ekspresi gen insulin dan gen protein yang terlibat dalam pertukaran pembawa tenaga utama. Glukosa secara langsung dapat mengikat faktor transkripsi - ini secara langsung mempengaruhi kadar ekspresi gen. Kesan sekunder terhadap rembesan insulin dan glukagon adalah mungkin apabila pembebasan insulin dari butiran sekresi mengaktifkan transkripsi mRNA insulin. Tetapi rembesan insulin bergantung pada kepekatan ion Ca 2+ dan penurunan dengan kekurangannya walaupun dengan kepekatan glukosa yang tinggi, yang mengaktifkan sintesis insulin. Selain itu, ia dihambat oleh adrenalin ketika terikat pada 2-reseptor. Hormon pertumbuhan, kortisol, estrogen, dan hormon saluran gastrointestinal (secretin, cholecystokinin, peptide inhibitor gastrik) bertindak sebagai perangsang rembesan insulin..

Rajah. 5.17. Sintesis dan pemprosesan preproinsulin (mengikut [10])

Rembesan insulin oleh -sel pulau Langerhans sebagai tindak balas kepada peningkatan kepekatan glukosa dalam darah disedari sebagai berikut:

Rajah. 5.18. Pemprosesan proinsulin menjadi insulin dengan hidrolisis ikatan peptida antara Arg64 dan Lys65 yang dikatalisis oleh PC2 endopeptidase serine dan pembelahan ikatan peptida antara Arg31 dan Arg32 oleh PC1 / 3 serin endopeptidase, penukaran berakhir dengan pembelahan residu arginin di hujung N-rantai A dan C-akhir Rantai-B di bawah tindakan karboksipeptidase E (residu arginin yang dapat dipotong ditunjukkan dalam bulatan). Sebagai hasil daripada pemprosesan, selain insulin, C-peptida terbentuk (menurut [10])

1) glukosa diangkut ke dalam sel by oleh protein transporter GLUT 2;

2) di dalam sel, glukosa menjalani glikolisis dan kemudian mengoksidasi dalam kitaran pernafasan dengan pembentukan ATP; intensiti sintesis ATP bergantung pada tahap glukosa dalam darah;

3) di bawah tindakan ATP, saluran kalium ionik ditutup dan membrannya dipolarisasi;

4) depolarisasi membran menyebabkan pembukaan saluran kalsium yang bergantung kepada voltan dan kemasukan kalsium ke dalam sel;

5) peningkatan tahap kalsium dalam sel mengaktifkan fosfolipase C, yang membelah salah satu fosfolipid membran  fosfatidilinositol-4,5-difosfat  menjadi inositol-1,4,5-trifosfat dan diasilgliserol;

6) inositol trifosfat, mengikat protein reseptor retikulum endoplasma, menyebabkan peningkatan tajam dalam kepekatan kalsium intraselular terikat, yang membawa kepada pelepasan insulin pra-disintesis yang disimpan dalam butiran sekretori.

5.2.8.3. Mekanisme tindakan insulin. Kesan utama insulin pada sel otot dan lemak adalah untuk meningkatkan pengangkutan glukosa ke seluruh membran sel. Rangsangan dengan insulin menyebabkan peningkatan kadar pengambilan glukosa ke dalam sel sebanyak 20-40 kali. Ketika dirangsang dengan insulin, terdapat peningkatan 5-10 kali lipat dalam kandungan protein pengangkutan glukosa dalam membran plasma, sementara kandungannya di kolam intraselular menurun sebanyak 50-60%. Jumlah tenaga yang diperlukan dalam bentuk ATP diperlukan terutamanya untuk pengaktifan reseptor insulin, dan bukan untuk fosforilasi protein transporter. Rangsangan pengangkutan glukosa meningkatkan penggunaan tenaga sebanyak 20-30 kali, sementara hanya sedikit pengangkut glukosa diperlukan untuk menggerakkan pengangkut glukosa. Peralihan pengangkut glukosa ke membran sel diperhatikan beberapa minit selepas interaksi insulin dengan reseptor, dan untuk mempercepat atau mengekalkan kitaran protein pengangkut, kesan merangsang insulin lebih lanjut diperlukan.

Insulin, seperti hormon lain, memberikan kesannya pada sel melalui protein reseptor yang sesuai. Reseptor insulin adalah protein membran sel integral kompleks yang terdiri daripada dua subunit из (130 kDa) dan dua subunit  (95 kDa); yang pertama terletak sepenuhnya di luar sel, di permukaannya, yang kedua menembusi membran plasma.

Reseptor insulin adalah tetramer yang terdiri daripada dua sub-unit ekstraselular yang berinteraksi dengan hormon dan dihubungkan oleh jambatan disulfida antara cysteines 524 dan triplet Cys682, Cys683, Cys685 dari kedua-dua subunit (lihat Gambar 5.19, a), dan dua subunit transmembran S yang menunjukkan aktiviti tirosin kinase yang dihubungkan oleh jambatan disulfida antara Cys647 () dan Cys872. Rantai polipeptida -subunit dengan berat molekul 135 kDa mengandungi 719 amino-

Rajah. 5.19. Struktur dimer reseptor insulin: a structure struktur modular reseptor insulin. Di atas terdapat subunit  yang dihubungkan oleh jambatan Cys524, Cys683685 disulfida dan terdiri daripada enam domain: dua mengandungi leucine berulang L1 dan L2, kawasan CR yang kaya dengan sistein, dan tiga domain fibronektin jenis III Fno, Fn1, ID (domain penyebaran). Berikut adalah - subunit yang berkaitan dengan subunit  oleh jambatan disysfide Cys647Cys872 dan terdiri daripada tujuh domain: ID domain tiga fibronektin, Fn1 dan fn2, domain transmembran TM yang bersebelahan dengan membran domain JM, domain tirosin kinase TC, C-terminal CT; b arrangement susunan ruang reseptor, satu dimer ditunjukkan dengan warna, yang lain  putih, A loop gelung pengaktif yang bertentangan dengan laman pengikat hormon, X (merah) part Bahagian terminal C -subunit, X (hitam) part Bahagian terminal-N - subunit, manik kuning 1,2,3 bonds ikatan disulfida antara residu sistein pada kedudukan 524, 683–685, 647–872 (mengikut [5])

residu asid dan terdiri daripada enam domain: dua mengandungi ulangan leucine dari domain L1 dan L2, kawasan CR yang kaya sistein di mana laman web pengikatan insulin dilokalisasikan, dan tiga domain fibronektin jenis III Fno, Fn1, Ins (domain pelaksanaan) (lihat. Gambar 5.18). Subunit  mengandungi 620 residu asid amino, mempunyai berat molekul 95 kDa, dan terdiri daripada tujuh domain: ID domain tiga fibronektin, Fn1 dan fn2, domain transmembran TM yang bersebelahan dengan membran domain JM, domain tirosin kinase TK, C-terminal CT. Dua tempat mengikat insulin ditemui di reseptor: satu dengan pertalian tinggi dan satu lagi dengan pertalian rendah. Untuk membawa isyarat hormon ke dalam sel, diperlukan pengikatan insulin ke pusat pertalian tinggi. Pusat ini terbentuk setelah pengikatan insulin dari L1, L2 dan CR domain satu-subunit dan domain fibronektin yang lain, sementara susunan -subunit berlawanan satu sama lain, seperti yang ditunjukkan pada Gambar. 5.19 s.

Sekiranya tidak ada interaksi insulin dengan pusat pertalian tinggi untuk reseptor, subunit субъ dipindahkan dari subunit by oleh penonjolan (cam), yang merupakan sebahagian daripada domain CR, yang menghalang domain tirosin kinase satu subunit daripada mengaktifkan gelung dari laman fosforilasi ke subunit lain Subunit (Rajah 5.20, b). Setelah mengikat insulin ke pusat pertalian tinggi reseptor insulin, penyesuaian reseptor berubah, penonjolan tidak lagi menghalang penumpuan subunit  dan,, gelung pengaktifan domain TK berinteraksi dengan laman fosforilasi tirosin pada domain TK yang bertentangan, subunit ф transfosforilasi pada tujuh residu tyrosine: tyrosine, Y1162, Y1163 mengaktifkan gelung (ini adalah domain peraturan kinase), Y1328, Y1334 CT domain, Y965, Y972 JM domain (Gamb. 5.20, a), yang menyebabkan peningkatan aktiviti reseptor tirosin kinase. Pada kedudukan 1030 TC terdapat residu lisin yang memasuki pusat aktif pemangkin - pusat pengikat ATP. Menggantikan lisin ini dengan banyak asid amino lain melalui mutagenesis yang diarahkan di lokasi memusnahkan aktiviti tirosin kinase reseptor insulin, tetapi tidak mengganggu pengikatan insulin. Walau bagaimanapun, penambahan insulin ke reseptor sedemikian tidak mempengaruhi metabolisme sel dan percambahan. Fosforilasi residu serine-threonine tertentu, sebaliknya, mengurangkan perkaitan dengan insulin dan mengurangkan aktiviti tirosin kinase.

Beberapa substrat reseptor insulin diketahui: IRS-1 (substrat reseptor insulin), IRS-2, protein dari keluarga STAT (transduser isyarat dan pengaktif transkripsi - pembawa isyarat dan pengaktif transkripsi dibincangkan secara terperinci dalam Bahagian 4, "Dasar biokimia reaksi pelindung").

IRS-1 adalah protein sitoplasma yang mengikat tirosin fosforilasi TC reseptor insulin dengan domain SH2 dan difosforilasi oleh reseptor tirosin kinase sejurus selepas rangsangan dengan insulin. Peningkatan atau penurunan tindak balas sel terhadap insulin, amplitud perubahan dalam sel, dan kepekaan terhadap hormon bergantung pada tahap fosforilasi substrat. Kerosakan pada gen IRS-1 boleh menyebabkan diabetes yang bergantung kepada insulin. Rantai peptida IRS-1 mengandungi sekitar 1200 residu asid amino, 20-22 pusat fosforilasi tirosin berpotensi dan sekitar 40 pusat fosforilasi serine-threonine.

Rajah. 5.20. Gambarajah perubahan struktur yang dipermudahkan semasa pengikatan insulin ke reseptor insulin: a  perubahan konformasi reseptor akibat pengikatan hormon di pusat pertalian tinggi menyebabkan perpindahan penonjolan, penumpuan subunit dan transfosforilasi domain TC; b  dengan adanya interaksi insulin dengan pusat pengikat afiniti tinggi pada reseptor insulin, penonjolan (cam) menghalang penumpuan subunit  dan and dan transfosforilasi domain TC. Gelung A loop gelung pengaktifan domain TK, nombor 1 dan 2 dalam bulatan bonds ikatan disulfida antara subunit, domain TK domain tyrosine kinase, pusat pemangkin C T TK, set 1 dan tetapkan 2 sequ urutan asid amino  subunit yang membentuk tapak pertalian insulin tinggi untuk reseptor (mengikut [21])

Fosforilasi IRS-1 pada beberapa residu tirosin memberikannya keupayaan untuk mengikat protein yang mengandungi domain SH2: tirosin fosfatase syp, p85 subunit FI-3 kinase (phosphatidylinositol-3 kinase), protein penyesuai Grb2, protein tirosin fosfat fosfat, GAP (pengaktif protein pengikat GTP kecil). Hasil daripada interaksi IRS-1 dengan protein yang serupa, banyak isyarat hiliran dihasilkan..

Rajah. 5.21. Translokasi protein transporter glukosa GLUT 4 dalam sel otot dan lemak dari sitoplasma ke membran plasma di bawah tindakan insulin. Interaksi insulin dengan reseptor membawa kepada fosforilasi substrat reseptor insulin (IRS), mengikat PHI-3 kinase (PH3K), memangkin sintesis fosfolipid fosfatidilinositol-3,4,5-trifosfat (PtdIns (3,4,5) P3) Kompaun terakhir, yang mengikat domain plextrin (PH), menggerakkan PDK1, PDK2 dan PKB protein kinase ke membran sel. PDK1 phosphorylates RKV pada Thr308, mengaktifkannya. Fosforilasi RKV dikaitkan dengan vesikel yang mengandungi GLUT 4, menyebabkan translokasi mereka ke dalam membran plasma, menyebabkan peningkatan pengangkutan glukosa ke dalam sel otot dan lemak (menurut [7])

Fosfolipase C yang dirangsang oleh fosforilasi IRS-1 menghidrolisis membran sel fosfolipid fosfatidilinositol-4,5-difosfat untuk membentuk dua utusan sekunder: inositol-3,4,5-trifosfat dan diasilgliserol. Inositol-3,4,5-trifosfat, bertindak pada saluran ion retikulum endoplasma, membebaskan kalsium daripadanya. Diacylglycerol bertindak pada tenangodulin dan protein kinase C, yang fosforilasi pelbagai substrat, yang menyebabkan perubahan dalam aktiviti sistem sel.

Fosforilasi IRS-1 juga mengaktifkan FI-3 kinase, yang memangkinkan fosforilasi fosfatidilinositol, fosfatidilinositol-4,5-difosfat dan fosfatidilinositol-4,5-difosfat pada kedudukan 3 dengan pembentukan fosfatidilinositol-3-fosfat, fosfatidilinositol-3,4, fosfatidilinositol-3,4 -3,4,5-trifosfat.

FI-3 kinase adalah heterodimer yang mengandungi subunit peraturan (p85) dan katalitik (p110). Terdapat dua domain SH2 dan domain SH3 dalam subunit peraturan; oleh itu, FI-3 kinase afinitas tinggi mengikat IRS-1. Derivatif fosfatidilinositol yang terbentuk dalam membran terfosforilasi pada kedudukan 3 mengikat protein yang mengandungi domain plextrin (PH) yang disebut (domain tersebut menunjukkan pertalian tinggi untuk fosfatidilinositol-3-fosfat): PDK1 protein kinase (kinase bergantung fosfatidilinositida), protein kinase.

Protein kinase B (RKV) terdiri daripada tiga domain: plextrin terminal-N, pemangkin pusat dan peraturan C-terminal. Domain plextrin diperlukan untuk pengaktifan RKV. Setelah terikat dengan domain plextrin dekat membran sel, RKV mendekati PDK1 protein kinase, yang, melalui

domain plectrinenya juga dilokalisasikan berhampiran membran sel. PDK1 mengfosforilasi domain Thr308 kinase RKV, yang membawa kepada pengaktifan RKV. RKV yang diaktifkan fosforilat glikogen synthase kinase 3 (pada kedudukan Ser9), menyebabkan ketidakaktifan enzim dan dengan itu proses sintesis glikogen. PHI-3-fosfat-5-kinase juga bertindak pada fosforilasi, bertindak pada vesikel di mana protein transporter GLUT 4 disimpan dalam sitoplasma adiposit, menyebabkan pergerakan pengangkut glukosa ke membran sel, penggabungannya dan pemindahan glukosa transmembran ke dalam sel otot dan lemak ( rajah 5.21).

Insulin tidak hanya mempengaruhi pengambilan glukosa ke dalam sel dengan menggunakan protein transporter GLUT 4. Ia juga terlibat dalam pengaturan glukosa, lemak, asam amino, metabolisme ion, sintesis protein, dan berpengaruh pada replikasi dan transkripsi..

Pengaruh metabolisme glukosa dalam sel dilakukan dengan merangsang proses glikolisis dengan meningkatkan aktiviti enzim yang terlibat dalam proses ini: glukokinase, fosfofruktokinase, piruvat kinase, heksokinase. Insulin melalui cascade adenylate cyclase mengaktifkan fosfatase, dephosphorylating glycogen synthase, yang menyebabkan pengaktifan sintesis glikogen (Gambar 5.22) dan penghambatan penguraiannya. Dengan menghalang karboksinkinase phosphoenolpyruvate, insulin menghalang glukoneogenesis.

Rajah. 5.22. Skim Sintesis Glikogen

Di dalam hati dan tisu adiposa, insulin merangsang sintesis lemak dengan mengaktifkan enzim: asetilCoA-karboksilase, lipoprotein lipase. Dalam kes ini, pemecahan lemak dihambat, kerana fosfatase diaktifkan oleh insulin, mendeposforilasi lipase triacylglycerol sensitif hormon, menghalang enzim ini dan kepekatan asid lemak yang beredar dalam darah menurun.

Di hati, tisu adiposa, otot rangka, jantung, insulin mempengaruhi kadar transkripsi lebih dari seratus gen.

5.2.9. Glukagon. Sebagai tindak balas kepada penurunan kepekatan glukosa darah, sel-of pulau pankreas Langerhans menghasilkan "hormon kelaparan"  glukagon, yang merupakan polipeptida berat molekul 3,485 Da, yang terdiri daripada 29 residu asid amino.

Tindakan glukagon adalah kebalikan dari kesan insulin. Insulin mendorong penyimpanan tenaga dengan merangsang glikogenesis, lipogenesis dan sintesis protein, dan glukagon, merangsang glikogenolisis dan lipolisis, menyebabkan mobilisasi sumber tenaga yang berpotensi cepat.

Rajah. 5.23. Struktur proglucagon manusia dan pemprosesan spesifik tisu proglucagon menjadi peptida yang berasal dari proglucagon: glukagon dan MPGF (serpihan proglucagon mayor) terbentuk di pankreas; timah glisin, oxyntomodulin, GLP-1 (peptida yang berasal dari proglucagon), GLP-2, dua peptida perantaraan (peptida campur tangan  IP), GRPP pol polipeptida pankreas yang berkaitan dengan glisentin (polipeptida dari pankreas adalah turunan glisin) (mengikut [6])

Hormon disintesis oleh cells-sel pulau pankreas Langerhans, serta di sel-sel neuroendokrin usus dan di sistem saraf pusat sebagai preklukagon preklucagon (berat molekul 9,000 Da) yang tidak aktif, mengandungi 180 residu asid amino dan diproses menggunakan konvertase 2 dan membentuk beberapa peptida panjang yang berbeza, termasuk glukagon dan dua peptida seperti glukagon (glukagon seperti peptida  GLP-1, GLP-2, timah glisin) (Gamb. 5.23). 14 daripada 27 residu asid amino glukagon sama dengan molekul hormon lain saluran gastrointestinal  secretin.

Untuk mengikat glukagon ke reseptor sel yang bertindak balas terhadapnya, integriti urutannya 1-27 dari terminal-N diperlukan. Peranan penting dalam manifestasi kesan hormon dimainkan oleh residu histidin yang terletak di terminal-N, dan dalam mengikat reseptor, serpihan 20 играет27.

Dalam plasma, glukagon tidak mengikat protein pengangkutan, penukaran setengahnya adalah 5 minit, di hati ia dihancurkan oleh proteinase, dan penguraian bermula dengan pembelahan ikatan antara Ser2 dan Gln3 dan penyingkiran dipeptida dari terminal-N.

Rembesan glukagon dihambat oleh glukosa tetapi dirangsang oleh makanan protein. GLP-1 menghalang rembesan glukagon dan merangsang rembesan insulin.

Glukagon hanya mempunyai kesan pada hepatosit dan sel lemak yang mempunyai reseptor dalam membran plasma. Dalam hepatosit, mengikat reseptor pada membran plasma, glukagon mengaktifkan adenylate cyclase, yang menjadi pemangkin kepada pembentukan cAMP, dengan menggunakan protein G, yang pada gilirannya menyebabkan pengaktifan fosforilase, mempercepat pemecahan glikogen, dan menghambat glikogen sintase dan menghambat pembentukan glikogen. Glukagon merangsang glukoneogenesis, mendorong sintesis enzim yang terlibat dalam proses ini: glukosa-6-fosfatase, fosfoenolpiruvat karboksinkinase, fruktosa-1,6-difosfatase. Kesan glukagon dalam hati dikurangkan kepada peningkatan pengeluaran glukosa.

Dalam sel lemak, hormon juga, menggunakan lata adenylate cyclase, mengaktifkan lipase triacylglycerol sensitif hormon, merangsang lipolisis. Glukagon meningkatkan rembesan katekolamin oleh medula adrenal. Berpartisipasi dalam pelaksanaan reaksi "bunuh atau lari", glukagon meningkatkan ketersediaan substrat tenaga (glukosa, asid lemak bebas) untuk otot rangka dan meningkatkan bekalan darah ke otot rangka dengan meningkatkan fungsi jantung.

Glukagon tidak mempunyai kesan terhadap glikogen otot rangka kerana ketiadaan reseptor glukagon hampir lengkap di dalamnya. Hormon tersebut menyebabkan peningkatan rembesan insulin dari β-sel pankreas dan penghambatan aktiviti insulinase.

5.2.10. Peraturan metabolisme glikogen. Pengumpulan glukosa dalam badan dalam bentuk glikogen dan pemecahannya selaras dengan keperluan tenaga badan. Arah metabolisme glikogen diatur oleh mekanisme yang bergantung pada tindakan hormon: di hati insulin, glukagon dan adrenalin, pada otot insulin dan adrenalin. Menukar proses sintesis atau pemecahan glikogen berlaku semasa peralihan dari penyerap ke tempoh postabsorbatif atau ketika keadaan rehat berubah menjadi kerja fizikal.

5.2.10.1. Peraturan aktiviti glikogen fosforilase dan glikogen sintase. Dengan perubahan kepekatan glukosa dalam darah, sintesis dan rembesan insulin dan glukagon berlaku. Hormon-hormon ini mengatur sintesis dan pemecahan glikogen, mempengaruhi aktiviti enzim utama proses ini: glikogen sintase dan glikogen fosforilasi oleh fosforilasi-dephosforilasi.

Rajah. 5.24 Pengaktifan glikogen fosforilasi oleh fosforilasi residu Ser14 menggunakan glikogen fosforilasi kinase dan ketidakaktifan oleh fosfatase yang memangkinkan deposforilasi residu serin (menurut [15])

Kedua-dua enzim wujud dalam dua bentuk: fosforilasi (glikogen fosforilase aktif dan glikogen sintase tidak aktif) dan deposfosforilasi (tidak aktif fosforilase b dan glikogen sintase aktif) (Gambar. 5.24 dan 5.25). Fosforilasi dilakukan oleh kinase yang menjadi pemangkin pemindahan residu fosfat dari ATP ke residu serine, sementara deposforilasi mengkatalisis fosfatase fosfoprotein. Kegiatan kinase dan fosfatase juga diatur oleh fosforilasi-depososforilasi (lihat Gambar 5.25).

Rajah. 5.25. Peraturan aktiviti sintase glikogen. Enzim ini diaktifkan oleh tindakan fosfatrotein fosfatase (PP1), yang menguraikan tiga residu fosfoserin berhampiran C-terminus dalam glikogen sintase. Glycogen synthase kinase 3 (GSK3), yang memangkin fosforilasi tiga residu serin dalam glycogen synthase, menghalang sintesis glikogen dan diaktifkan oleh fosforilasi menggunakan casein kinase (SKII). Insulin, glukosa dan glukosa-6-fosfat mengaktifkan fosfatase fosfoprotein, sementara glukagon dan adrenalin (epinefrin) menghalangnya. Insulin menghalang tindakan sintase glikogen kinase 3 (mengikut [15])

CAMP-protein protein kinase A (PKA) phosphorylates phosphorylase kinase, yang menerjemahkannya ke keadaan aktif, yang seterusnya fosforilat glikogen fosforilasi. Sintesis CAMP dirangsang oleh adrenalin dan glukagon.

Insulin, melalui lata yang melibatkan protein Ras (jalur isyarat Ras), mengaktifkan kinase protein pp90S6, fosforilasi dan dengan demikian mengaktifkan fosfatase fosfoprotein. Fosfatase aktif mengfosforilasi dan menyahaktifkan fosforilase kinase dan glikogen fosforilasi.

Fosforilasi dengan sintase glikogen melalui RCA menyebabkan ia tidak aktif, dan deposforilasi dengan fosfatase fosfoprotein mengaktifkan enzim.

5.2.10.2. Peraturan metabolisme glikogen di hati. Perubahan kepekatan glukosa dalam darah juga mengubah kepekatan relatif hormon: insulin dan glukagon. Nisbah kepekatan insulin ke kepekatan glukagon darah disebut "indeks insulin-glukagon". Dalam tempoh pasca penyerapan, indeks menurun dan kepekatan glukagon mempengaruhi peraturan kepekatan glukosa darah.

Glukagon, seperti yang dijelaskan di atas, mengaktifkan pelepasan glukosa ke dalam darah akibat pemecahan glikogen (pengaktifan glikogen fosforilasi dan penghambatan glikogen sintase) atau dengan sintesis glukoneogenesis dari bahan lain. Glukosa-1-fosfat terbentuk dari glikogen, isomerisasi menjadi glukosa-6-fosfat, dihidrolisis oleh glukosa-6-fosfatase untuk membentuk glukosa bebas, yang dapat keluar sel ke dalam darah (Gambar 5.26).

Kesan adrenalin pada hepatosit adalah serupa dengan kesan glukagon dalam penggunaan 2-reseptor dan disebabkan oleh fosforilasi dan pengaktifan glikogen fosforilase. Sekiranya interaksi adrenalin dengan 1-reseptor membran plasma transmembran transmisi isyarat hormon dilakukan menggunakan mekanisme fosfat inositol. Dalam kedua kes tersebut, penguraian glikogen diaktifkan. Penggunaan satu atau jenis reseptor yang lain bergantung kepada kepekatan adrenalin dalam darah.

Rajah. 5.26. Skim fosforolisis glikogen

Semasa pencernaan, indeks insulin-glukagon meningkat dan pengaruh insulin mendominasi. Insulin mengurangkan kepekatan glukosa dalam darah, mengaktifkan, fosforilasi melalui jalur Ras, cAMP phosphodiesterase, menghidrolisis mediator sekunder ini dengan pembentukan AMP. Insulin juga diaktifkan melalui jalur Ras glikogen granul fosfoprotein fosfatase, depososforilasi dan mengaktifkan glikogen sintase dan menonaktifkan fosforilase kinase dan glikogen fosforilase itu sendiri. Insulin mendorong sintesis glukokinase untuk mempercepat fosforilasi glukosa dalam sel dan penggabungannya ke dalam glikogen. Oleh itu, insulin mengaktifkan sintesis glikogen dan menghalang pemecahannya.

5.2.10.3. Peraturan metabolisme glikogen otot. Dalam kes kerja otot yang kuat, pemecahan glikogen dipercepat oleh pengikatan adrenalin kepada 2-reseptor dan melalui sistem adenylate siklase yang membawa kepada fosforilasi dan pengaktifan kinase fosforilasi dan glikogen fosforilasi dan penghambatan glikogen sintase (Gamb. 5.27 dan 5.28). Sebagai hasil penukaran glukosa-6-fosfat yang terbentuk dari glikogen, ATP disintesis, yang diperlukan untuk pelaksanaan kerja otot intensif.

Rajah. 5.27. Peraturan aktiviti glikogen fosforilasi pada otot (mengikut [10])

Pada waktu rehat, glikogen fosforilase otot tidak aktif, seperti dalam keadaan deposfosforilasi, tetapi penguraian glikogen berlaku kerana pengaktifan alosterik glikogen fosforilase b melalui AMP dan ortofosfat yang terbentuk semasa hidrolisis ATP.

Rajah. 5.28. Peraturan aktiviti sintase glikogen otot (menurut [10])

Dengan pengecutan otot sederhana secara alosterik (ion Ca 2+), fosforilase kinase dapat diaktifkan. Kepekatan Ca 2+ meningkat dengan pengecutan otot sebagai tindak balas kepada isyarat dari saraf motorik. Apabila pelemahan isyarat, penurunan kepekatan Ca 2+ secara serentak "mematikan" aktiviti kinase, dengan demikian

Ion Ca 2+ terlibat bukan sahaja dalam pengecutan otot, tetapi juga dalam memberi tenaga kepada pengecutan ini.

Ion Ca 2+ mengikat protein tenangodulin, dalam hal ini bertindak sebagai salah satu subunit kinase. Fosforilase kinase otot mempunyai struktur 4444. Hanya subunit  yang mempunyai sifat katalitik, sedangkan subunit - dan -, yang dikawal selia, difosforilasi oleh residu serin menggunakan PKA, subunit  sama dengan protein tenangodulin (dijelaskan secara terperinci dalam Bahagian 2.3.2 Bahagian 2, "Biokimia Gerakan,") empat ion Ca 2+, yang membawa kepada perubahan konformasi, pengaktifan subunit katalitik, walaupun kinase tetap dalam keadaan deposforilasi.

Semasa pencernaan pada rehat pada otot, sintesis glikogen juga berlaku. Glukosa memasuki sel otot menggunakan protein transporter GLUT 4 (mobilisasi mereka ke dalam membran sel oleh insulin dibincangkan secara terperinci dalam Bahagian 5.2.4.3 dan Gambar 5.21). Kesan insulin terhadap sintesis glikogen otot juga dilakukan oleh depososforilasi sintase glikogen dan glikogen fosforilase.

5.2.11. Glikosilasi protein tanpa enzim. Salah satu jenis pengubahsuaian protein pasca-terjemahan adalah glikosilasi residu serin, threonine, asparagine, hidroksilisin menggunakan glikosiltransferase. Oleh kerana kepekatan tinggi karbohidrat (pengurangan gula) dihasilkan dalam darah semasa pencernaan, glikosilasi protein, lipid dan asid nukleik bukan enzim, adalah mungkin. Produk yang dihasilkan daripada interaksi gula pelbagai langkah dengan protein dipanggil AGEs  Produk Akhir Advanced Glycation dan terdapat dalam banyak protein manusia. Waktu hayat produk ini lebih lama daripada protein (dari beberapa bulan hingga beberapa tahun), dan kadar pembentukannya bergantung pada tahap dan jangka masa pendedahan kepada pengurangan gula. Diasumsikan bahawa dengan pembentukan mereka, banyak komplikasi yang berkaitan dengan diabetes, penyakit Alzheimer, dan katarak dikaitkan.

Proses glycation dapat dibahagikan kepada dua fasa: awal dan akhir. Pada tahap pertama glikasi, serangan nukleofilik kumpulan karbonil glukosa oleh kumpulan amino-lisin atau kumpulan guanidinium arginin berlaku, mengakibatkan pembentukan pangkalan Schiff yang labil - N-glikoslimin (Gambar 5.29). Pembentukan asas Schiff adalah proses yang agak cepat dan terbalik..

Seterusnya, penyusunan semula N-glycosylimine berlaku dengan pembentukan produk Amadori - 1-amino-1-deoxyfructose. Kadar proses ini lebih rendah daripada kadar pembentukan glikoslimin, tetapi jauh lebih tinggi daripada kadar hidrolisis pangkalan Schiff,

Rajah. 5.29. Corak glisasi protein. Bentuk karbohidrat terbuka (glukosa) bertindak balas dengan kumpulan amino-lisin untuk membentuk asas Schiff, yang menjalani penyusunan semula Amadori kepada ketoamine melalui pembentukan enolamin perantaraan. Penyusunan semula Amadori dipercepat jika residu aspartat dan arginin terletak berhampiran dengan residu lisin. Ketoamine kemudian dapat menghasilkan pelbagai produk (produk glisasi akhir  UMUR). Rajah menunjukkan tindak balas dengan molekul karbohidrat kedua dengan pembentukan diketoamine (mengikut [19])

oleh itu, protein yang mengandungi residu 1-amino-1-deoxyfructose terkumpul di dalam darah. Pengubahsuaian residu lisin dalam protein pada peringkat awal glisasi nampaknya difasilitasi oleh kehadiran residu histidin, lisin atau arginin di sekitar kumpulan amino yang bertindak balas, yang membawa asid- pemangkin utama proses, serta sisa-sisa aspartat, proton berlarutan dari atom karbon kedua gula. Ketoamine dapat mengikat residu karbohidrat lain dalam kumpulan imino untuk membentuk lisin glikasi berganda, yang berubah menjadi diketoamin (lihat Gambar 5.29).

Tahap akhir glycation, termasuk penukaran lebih lanjut produk N-glycosylimine dan Amadori, adalah proses yang lebih perlahan yang membawa kepada pembentukan produk glisasi akhir yang stabil (AGE). Baru-baru ini, data telah muncul mengenai penyertaan langsung dalam pembentukan AGE sebatian α-dicarbonyl (glyoxal, methylglyoxal, 3-deoxyglucosone) yang terbentuk secara in vivo semasa degradasi glukosa dan sebagai akibat dari transformasi asas Schiff semasa pengubahsuaian lisin dalam komposisi protein glukosa (Gamb. 5.30). Reduktase dan sebatian sulhydryl khusus (asid lipoik, glutathione) mampu mengubah sebatian dikarbonil reaktif menjadi metabolit tidak aktif, yang tercermin dalam penurunan pembentukan produk glisasi akhir.

Reaksi sebatian α-dicarbonyl dengan kumpulan ε-amino residu lisin atau kumpulan guanidinium residu arginin dalam protein menyebabkan pembentukan protein silang, yang bertanggungjawab terhadap komplikasi yang disebabkan oleh glisasi protein pada diabetes dan penyakit lain. Sebagai tambahan, sebagai hasil daripada dehidrasi berurutan produk Amadori pada C4 dan C5, 1-amino-4-deoxy-2,3-dione dan -indione terbentuk, yang juga dapat terlibat dalam pembentukan pautan silang protein intramolekul dan intermolekul.

Antara UMUR yang dicirikan oleh Nε-Carboxymethyl lysine (CML) dan Nε-Carboxyethyl lysine (CEL), bis (lysyl) imidazole adducts (GOLD  glyoxal-lysyl-lysyl-dimer, MOLD  methylglyoxal-lysyl-lysyl-dimer, DOLD  deoxyglucosone-lysyl-lysyl-dimer), imidazolon MG - H dan 3DG - H), pyrraline, argpirimidine, pentosidine, crosslin dan vesperlizin. 5.31 ada beberapa

Rajah. 5.30. Corak glisasi protein dengan adanya D-glukosa. Bingkai menunjukkan pendahuluan utama produk AGE yang dihasilkan dari glikasi (menurut [1])

Baca Mengenai Faktor Risiko Diabetes